Автолиз мяса: Автолиз мяса - Мясо и специи. Блог технолога.

Автолиз мяса: Автолиз мяса — Мясо и специи. Блог технолога.

Автолиз мяса — Мясо и специи. Блог технолога.

Автолитические процессы – процессы распада компонентов тканей под влиянием находящихся в них ферментов. Автолиз начинается в тканях животного сразу же после его убоя.
Характер биохимических изменений приобретает специфику в связи с тем, что в ткани не поступает кислород, и из них не удаляются продукты ферментативного распада.
Изменение свойств мяса происходит в определенной последовательности, и его качественные показатели на разных стадиях послеубойного хранения отличаются. Поэтому определение направлений использования мяса должно проводиться с учетом глубины и характера автолитических превращений.

Происходящие в мясе в послеубойный период биохимические процессы можно разделить на две основные группы:

1)изменение белковых веществ, обусловливающее изменение ВСС и консистенции мяса, т.е. его нежности;

2)изменение экстрактивных веществ, вызывающее образование и накопление продуктов, сообщающих мясу определенные вкус и аромат.

Некоторые неорганические экстрактивные и минеральные вещества оказывают определенное влияние на механические свойства белков мяса. одновременно изменение экстрактивных веществ связано не только с распадом углеводов мяса, но и с появлением и накоплением продуктов распада белков (свободных а/к и др).

В результате выдержки в течение определенного времени при низких положительных температурах мясо приходит в состояние зрелости, которое характеризуется более высокими пищевыми достоинствами. Созревшему мясу присущи нежная консистенция, сочность, приятный вкус и аромат.

В зависимости от времени, истекшего от убоя и изменений качественных показателей автолитические изменения разделяют на:

-посмертное окоченение;

-созревание.

Посмертное окоченение мяса

Мышечная ткань парного мяса расслаблена, обладает наибольшей влагоемкостью, имеет рН=6,8-7,2, не обладает выраженным вкусом и ароматом. Такое мясо нежное, но его кулинарные свойства далеки от оптимальных.

В первые часы после убоя животного в туше развивается послеубойное окоченение, начинающееся с мышц шеи. При этом мышцы становятся упругими и слегка укорачиваются. Способность такого мяса к набуханию очень низкая. Сроки полного развития окоченения различны и зависят от свойств мяса и от окружающей среды. При температуре 15-20 °С полное окоченение происходит через 3-5 ч после убоя животного, а при температуре 0-2 °С — через 18-24 ч для КРС, 4-18 ч для свиней. Развитие окоченения сопровождается увеличением жесткости на 25 % и сопротивления резанию в 2 раза. Такое мясо жесткое и после варки.

Степень изменения прочностных свойств мяса при окоченении будет более высокой при хранении мясных полутуш в неподвешенном состоянии, т. е. когда отсутствует влияние собственной массы туши. ВСС достигает минимума и ее величина на 25 % ниже. Во время развития окоченения развариваемость коллагена снижается, достигая минимума к моменту его наибольшего развития, а затем снова повышается. Такое мясо плохо переваривается пепсином и почти лишено присущих ему в вареном состоянии аромата и вкуса.

Посмертное окоченение мышц обусловлено развитием сложных ферментативных процессов:

1)распад гликогена;

2)распад АТФ и креатинфосфата;

3)ассоциация актина и миозина в актомиозиновый комплекс;

4)изменение гидратации мышц.

1) Гликолитические процессы включают гликолиз и амилолиз. На ранних стадиях автолиза протекает гликогенолиз, в результате которого происходит накопление молочной, пировиноградной и фосфорной кислот. Это приводит к смещению рН до 5,4-5,8 через 24 ч при 4 °С. Величина рН приближается к изоточке белков мышечного волокна. Сдвиг реакции в кислую сторону оказывает тормозящее действие на развитие гнилостных м/о.

Содержание молочной кислоты, рН — важные показатели, от которых зависят стойкость при хранении, ВСС, уровень потерь воды, количество мясного сока, выделяющегося при размораживании. При снижении рН создаются благоприятные условия для действия мышечных катепсинов, участвующих в развитии последующего процесса созревания.

На конечную величину рН влияет степень утомленности животного перед убоем. При утомлении и истощении животных задолго перед убоем снижается содержание гликогена в мышцах и количество молочной кислоты. Конечная величина рН=6,4-6,6 через сутки после убоя. При утомлении и истощении животных перед убоем происходит переокисление мышц гликогенолизом. В результате рН в пределах 60 мин после убоя снижается до 5,2-5,5.

В измельченном мясе гликогенолиз идет быстрее, т.к. клетки разрушаются и ферменты высвобождаются.

Установлено, что высокая скорость послеубойных изменений величины рН играет основную роль в формировании конечной нежности.

На первых минутах после убоя, когда в мясе еще есть кислород, происходит аэробный распад углеводов, сопровождающийся некото¬рым повышением температуры в туше. Анаэробный гликолиз является источником АТФ и креатинфосфата, и носит название фосфоролиза.

Амилолиз – распад гликогена до глюкозы под действием гликозидаз (мальтазы, ?-амилаза). Амилолизу подвергается около 0,1 части гликогена. После 24 ч распад гликогена идет только амилолизным путем. Добавление к измельченному мясу 3 % соли приводит к более интенсивному амилолизу, т.к. соль – активатор амилазы.

2) Распад АТФ и креатинфосфата играют важную роль в автолитических процессах. Под влиянием АДФ и св. неорг. фосфата химическая энергия превращается в механическую энергию мышечного сокращения.

В разных мышцах содержится неодинаковое количество креатинфосфата. В наибольшем количестве он содержится в мышцах, выполняющих при жизни большую физическую нагрузку. Сразу после убоя до появления первых признаков окоченения происходит быстрый распад креатинфосфата.

АТФ непрерывно синтезируется в процессе гликолиза в количестве 1,5 моля на моль образующейся молочной кислоты. Однако этот синтез уравновешивается расщеплением АТФ миозином. Поэтому при наличии в тканях резервов гликогена не может произойти полный распад АТФ и мышцы не переходят в состояние полного окоченения. При высоком содержании гликогена в мышцах распад АТФ задерживается из-за большой продолжительности гликолитического цикла, и, следовательно, задерживается развитие окоченения.

3) Образование актомиозинового комплекса. После убоя происходит резкое снижение экстарируемого количества миозина в течение суток хранения мяса. Непосредственно после убоя при достаточно высоком содержании АТФ актин находится в глобулярной форме и не связан с миозином. При этом волокна мышечной ткани расслаблены, присутствует большое количество гидрофильных центров и высокая ВСС.

Сдвиг рН в кислую сторону ведет к изменению проницаемости мембран миофибрилл и ионы Ca выделяются из цистерн саркоплазматического ретикулума. Они увеличивают АТФ-азную активность миозина; глобулярный актин переходит в фибриллярный; энергия распада АТФ инициирует взаимодействие миозина с Ф-актином с образованием актомиозинового комплекса. Происходит сокращение. Результатом сокращения является нарастание жесткости, снижение эластичности и ВСС. Развитие посмертного окоченения сопровождается изменениями миофибрилл, уменьшением длины и увеличением толщины саркомеров. Отдельные волокна мышечной ткани переходят в состояние посмертного окоченения, что обусловлено различной локализацией ферментов.

5) Изменение гидратации мышц. После убоя животного мышцы находятся в состоянии очень высокой степени гидратации. В процессе развития посмертного окоченения происходит сильное изменение гидратации, что определяет направление переработки и оказывает влияние на его жесткость. Мясо с минимальной гидратацией обладает наибольшей жесткостью. В окоченевшем состоянии содержание в мясе прочносвязанной влаги сокращается. Снижение ВСС мышечной ткани в течение первых суток после убоя обусловлено снижением рН и образованием актомиозина. Оно вызывает снижение выхода при тепловой обработке мяса.

Развитие посмертного окоченения у разных видов животных и разных мускулов одного животного отличается из-за различного содержания гликогена, АТФ, креатинфосфата, начальной и конечной величине рН.

Это обусловливает различие в продолжительности развития окоченения и зависит от функций мускулов.

Во время окоченения происходит изменение структурных элементов мышечной ткани. После убоя животного мышечные волокна прямые или с незначительной волокнистостью. При появлении первых признаков окоченения обнаруживаются многочисленные участки деформированных мышечных волокон и прилегающей к ним соединительной ткани. Потом деформация постепенно исчезает. При дальнейшем хранении обнаруживаются признаки разрушения структуры саркоплазмы. Все это свидетельствует о начале процесса созревания. При разрешении окоченения происходит удлинение изотропных дисков. Саркомеры миофибрилл удлиняются до первоначальной величины и сокращаются в диаметре.

Созревание мяса

Это совокупность изменений свойств мяса, обусловленных развитием автолиза, в результате которых мясо приобретает хорошо выраженные аромат и вкус, становится мягким и сочным, более влагоемким и доступным пищеварительным ферментам по сравнению с мясом в состоянии посмертного окоченения.

При созревании изменяется состав и состояние основных компонентов мяса, начинается частичная диссоциация актомиозина и переход его в расслабленное состояние. Увеличение нежности обусловлено изменением структуры миофибрилл.

Значительное снижение жесткости мяса при низких положительных температурах достигается между 48-72 ч после убоя. При распаде актомиозина увеличивается число гидрофильных центров миофибриллярных белков, что обусловливает рост ВСС мышечной ткани. После 6 дней выдержки она достигает 85-87 % ВСС парного мяса и в дальнейшем не изменяется.

Происходящее при созревании дальнейшее размягчение обусловлено разрушением структурных элементов мышечного волокна под влиянием протеолитических ферментов (катепсинов, липаз, коллагеназ лизосом). Оптимум рН для всех лизосомальных ферментов 4,5-5,0. Под их воздействием наиболее заметным изменениям подвергаются белки саркоплазмы. Вместе с тем ограниченному протеолизу подвергаются и миофибриллярные белки. Расщепление небольшого количества пептидных связей в этих белках достаточно для разрыхления структур и увеличения нежности мяса.

В изменении нежности важную роль играет количество и состояние компонентов соединительной ткани. В состоянии посмертного окоченения белки соединительной ткани коллаген, эластин и основное вещество становятся менее лабильными, чем после убоя, лабильности возрастает при созревании. Это в значительной степени обусловливает гидротермическую устойчивость коллагена. Чем более лабильно основное вещество, тем легче разваривается коллаген.

В процессе созревания различные компоненты мяса претерпевают неодинаковую степень превращений, влияющих на нежность мяса. Поэтому при равных условиях созревание различных отрубов одного и того же животного, а также одинаковых отрубов различных животных оказывается различным. Мясо с большим содержанием соединительной ткани требует длительного срока созревания.

Созревание мяса молодых жив-ых протекает быстрее, чем старых. В мышцах молодняка более интенсивны процесса прижизненного метаболизма и более высокая концентрация гидролитических ферментов; высокая лабильность соединительной ткани, поэтому более интенсивны превращения внутриволоконных соединительнотканных белков, что обусловливает повышение нежности мяса в более короткий срок. Схожие причины определяют более медленное созревание мяса быков по сравнению с мясом коров. Автолитические изменения в мясе больных и усталых жив-х менее глубоки и менее выражены, чем в мясе здоровых и отдохнувших.

При созревании одновременно с увеличением нежности улучшаются вкусовые и ароматические свойства мяса и полученного из него бульона существенным изменениям подвергаются экстрактивные вещества, от которых зависит аромат, вкус и др.

Важная роль в образовании вкуса принадлежит глютаминовой кислоте, обладающей, как и ее соли глютаминаты, вкусом мясного бульона. Глютаминовая кислота образуется при дезаминировании ее амида глютамина как в процессе созревания так и в процессе варки. В течение всего срока хранения при положительных температурах в мышечной массе происходит увеличение аммиачного азота за счет дезаминирования глютаминовой кислоты и глютамина.

В образовании аромата участвуют молочная, глютаминовая кислоты, летучие соединения (муравьиная, уксусная, пропионовая кислоты, ацетальдегид, кетоны), а также свободные а/к – валин, лизин, серин и др. Например, при распаде метионина образуется метиональ, обладающий вкусом и ароматом вареного мяса.

В процессе созревания в мясе увеличивается содержание свободных а/к гистидина, аспарагиновой к-ты, глицина, треонина, тирозина и др, моносахаридов глюкозы, рибозы, галактозы.

Изменение белковых веществ, вкусовых и ароматических свойств мяса при созревании, а также расшатывание белковых систем под действием тканевых ферментов делают мясо более доступным действию пищеварительных ферментов. Поэтому созревшее мясо лучше переваривается и усваивается. Каждое из свойств мяса достигает оптимума в разные сроки, поэтому в практике для различных направлений использования мяса рекомедуются различные сроки созревания. Более продолжительные сроки рекомендуются 10-14 сут при использовании мяса для производства натуральных полуфабрикатов. Продолжительность выдержки может быть сокращена до 1-2 сут, если переработка мяса предполагает на первых этапах автолитический процесс (посол при производстве цельномышечных и колбасных изделий). Если ферментативные процессы приостанавливаются в самом начале переработки при производстве консервов или же полуфабрикатов или реализации, то рекомендуемая выдержка – 5-7 сут.

Ускоренные способы созревания

1.предупреждение или торможение развития окоченения:

-адринализация убойного скота. Вызывает интенсивный распад гликогена, что приводит к сохранению после убоя высокого рН. Отсюда невозможность образования актомиозинового комплекса.

-демотация убойного скота – исключение движения животного перед убоем. Вводится демотин, что усиляет окислительные процессы ускоряя гликогенолиз при жизни.

2.ускорение развития окоченения:

-выдержка туш в камере с относительной влажности воздуха 90 % и температурой 37 °С, затем туши охлаждают до 1 °С.

-быстрый прогрев токами высокой частоты – завершение окоченения через 4 часа.

Ускорение процесса созревания:

1) повышение температуры. Идентичный результат созревания и нежности мяса (говядина) может быть достигнут при следующих параметрах выдержки:

— при 0 °С — за 10 суток

— при 10 °С — за 4 суток

— при 20 °С — за 1,5 суток.

Однако повышение температуры — опасность развития психрофильных м/о. Поэтому используют УФ, либо вводят в мясо антибиотики.

2) введение минеральных добавок. Ca и Mg сократят сроки созревания и увеличат нежность. Введение полифосфатов увеличивает рН мяса, что способствует повышению гидратации.

3)применение ферментных препаратов.

-растительного происхождения (фицин, папаин). По специфике действия напоминают пепсин (гидрол-ет пептидные связи). Обладают еще и коллагеназной активностью.

-микробного происхождения (грибная амилаза, биопраза и др). Не обладают коллагеназной активностью.

4)электростимуляция. Наложение электродов на различные части туши и подача тока импульсами длительностью 0,4 сек с перерывом 0,6 сек. Снижение энергии в виде АТФ за счет искусственного сокращения мышц: ускоряет созревание, повышает нежность, снижает вероятность развития «холодного сокращения» мышц и появления у сырья признаков PSE и DFD. При электростимуляции скорость гликолиза увеличивается 2-2,5 раза, интенсивный ферментативный распад мышечных волокон протекает на фоне их активного сокращения и физической деструкции под действием электрических импульсов, отмечается появление трещин в миофибриллах, имеет место дестабилизация структуры и частичный разрыв сшивок коллагена, что в совокупности обеспечивает выраженный эффект повышения нежности. Одновременно ослабление жесткости структуры увеличивает проницаемость мембран мышечной ткани, в результате чего скорость посола ускоряется в 1,2-1,3 раза. Самый используемый метод.

5)использование рассолов, содержащих молочнокислые бактерии типа Streptococcus diacetilactis, при подготовке говядины и свинины, предназначенных для производства соленых и штучных изделий. Продукты жизнедеятельности молочнокислых заквасок интенсифицируют процесс протеолиза, вызывают разрыхление коллагеновых пучков и их набухание, снижают жесткость сырья, способствуют накоплению свободных аминокислот и ароматоформирующих веществ.

6)шприцевание в парное сырьё 10% к массе мяса рассола и последующая выдержка при температуре 0-4 ?С обеспечивают существенное повышение нежности и уровня ВСС.

7)повышение нежности исходного сырья может быть достигнуто за счет механических способов его обработки. В частности, введение в мышечную ткань воды, газов, воздуха под давлением 1,8-2,2 х 10° Па позволяет значительно улучшить консистенцию (вследствие разрыхления структуры и разрывов грубых соединений) и цвет сырья.

Использование интенсивных способов механической обработки (тендеризация, тумблирование, массирование) обеспечивает:

— разволокнение структуры сырья;

— растяжение сокращающихся мышц;

— разрушение поверхностных слоев мышечных клеток, мембранных структур;

— набухание миофибриллярных белков;

— разрыв связей между актином и миозином;

— повышение активности катепсинов на. 12-20%. В результате возрастает адгезионная и ВСС мяса, повышается нежность сырья, ускоряются процессы автолитического характера.

Созревание и автолиз мяса — Основы переработки мяса

Созревание мяса

Процесс созревания мяса — это совокупность изменений его свойств, обусловленных развитием автолиза, в результате которых мясо приобретает хорошо выраженный аромат и вкус, становится мягким и сочным, более влагоемким и более доступным действию пищеварительных ферментов в сравнении с мясом в состоянии посмертного окоченения. Формирование качества мяса при созревании обусловлено комплексом ферментативных процессов. При созревании изменяется состав и состояние основных компонентов мяса.

При созревании начинаются частичная диссоциация актомиозина на актин и миозин и переход актомиозина из сокращенного в расслабленное состояние. Увеличение нежности мяса обусловлено изменением структуры миофибрилл. Между фрагментированием и увеличением нежности мяса существует тесная связь, которая свидетельствует о большом значении распада миофибриллярных структур при созревании для нежности мяса. Значительное снижение жесткости мяса при низких положительных температурах достигается в период между 48 и 72 ч после убоя животного.

Послеубойные изменения водосвязывающей способности мяса: а — парного мяса; б — во время развития посмертного окоченения: в — в процессе посмертного окоченения; г — в начальной стадии созревания; д — созревшего мяса; е — во время гнилостного распада мяса

При распаде актомиозина увеличивается число гидрофильных центров миофибриллярных белков, что обусловливает рост водосвязывающей способности мышечной ткани. После 6 дней выдержки она достигает 85—87% водосвязывающей способности парного мяса и в дальнейшем не изменяется.

Происходящее при созревании дальнейшее размягчение мышечной ткани обусловлено разрушением структурных элементов мышечного волокна под влиянием протеолитических ферментов. Увеличение в мышцах протеолитической активности происходит вследствие высвобождения протеолитических ферментов — катепсинов из лизосом. Под их воздействием наиболее заметным изменениям подвергаются белки саркоплазмы. Вместе с тем ограниченному протеолизу подвергаются и миофибриллярные белки. Расщепление небольшого количества пептидных связей в этих белках достаточно для разрыхления структур и увеличения нежности мышечной ткани.

В изменении нежности мяса важную роль играют количество и состояние компонентов соединительной ткани. В мясе в состоянии окоченения белки соединительной ткани (коллаген, эластин) и основное вещество становятся менее лабильными по сравнению с их состоянием сразу после убоя. Лабильность компонентов соединительной ткани увеличивается в период созревания мяса, когда из лизосом высвобождаются гидролитические ферменты. Это в значительной степени определяет гидротермическую устойчивость коллагена: чем более лабильно основное вещество, тем легче разваривается коллаген. Обнаружена легкая деполимеризация коллагена при хранении в течение 21 дня, которая обусловлена изменением его молекулярной структуры.

В процессе созревания различные компоненты мяса претерпевают неодинаковую степень превращений, характерным образом влияющих на изменение нежности. Поэтому при равных условиях созревания различных отрубов мяса одного и того же животного, а также одинаковых отрубов разных животных нежность оказывается различной. В мясе, содержащем много соединительной ткани, нежность относительно невелика. Такое мясо требует более длительного созревания.

Созревание мяса молодых животных протекает быстрее, чем старых. В мышцах молодняка более интенсивны процессы прижизненного метаболизма и более высокая концентрация гидролитических ферментов. Вместе с этим у них более высокая лабильность соединительной ткани. Вот почему в мясе молодняка более интенсивны превращения внутриволоконных и соединительнотканных белков, что обусловливает повышение нежности мяса в более короткие сроки. Например, необходимая нежная консистенция достигается при температуре 0—2° С у говядины от взрослых животных через 10—12 сут созревания, а говядины молодняка — через 3—4 сут. Схожие причины предопределяют более медленное созревание мяса быков по сравнению с мясом коров.

Предложен показатель степени созревания мяса а по величине его нежности в виде индекса, характеризующего отношение работы среза продукта (W) к максимальной силе резания (F_m):a =W:F_m. Во время сокращения мышц a=0,5÷0,6, после созревания a=0,15÷0,20.

Автолитические изменения в мясе больных и усталых животных менее глубоки и менее выражены, чем в мясе здоровых и отдохнувших животных. Удаление мускула из туши приводит при последующем созревании к замедлению улучшения консистенции.

При созревании одновременно с увеличением нежности улучшаются вкусовые и ароматические свойства мяса и полученного из него бульона, существенным изменениям подвергаются экстрактивные вещества мяса, от которых зависят аромат, вкус и другие свойства мяса.

Важная роль в образовании вкуса мяса принадлежит глютаминовой кислоте, обладающей, как и ее соли глютаминаты, специфическим вкусом мясного бульона. Глютаминовая кислота образуется при дезаминировании ее амида — глютамина как в процессе созревания, так и при варке мяса. Особенно интенсивный распад глютамина с образованием глютаминовой кислоты происходит при нагревании мяса. В течение всего срока хранения мяса при плюсовых температурах в мышечной ткани происходит увеличение аммиачного азота за счет дезаминирования адениловой кислоты и глютамина.

В процессе созревания в мясе существенно увеличивается содержание свободных аминокислот: гистидина аспарагиновой кислоты, глицина, треонина, тирозина, фенилаланина и др. Увеличивается также содержание моносахаридов: глюкозы, галактозы, рибозы.

Изменения белковых веществ, вкусовых и ароматических свойств мяса при созревании, а также расшатывание белковых систем под действием тканевых ферментов делают мясо более доступным действию пищеварительных ферментов, поэтому созревшее мясо лучше переваривается и усваивается. По мере созревания мяса повышаются его сокогонные свойства, в результате чего сокращается скрытый период желудочного сокоотделения с 17 мин для мяса односуточного хранения до 8 мин для того же мяса через 7 дней созревания. В результате этого созревшее мясо быстрее переваривается в желудке (6 ч 30 мин для односуточного мяса и 4 ч 10 мин для 10-суточного мяса). Таким образом, созревшее мясо имеет более высокую пищевую ценность, чем находящееся в состоянии окоченения.

Установлены оптимальные сроки созревания, гарантирующие максимальную нежность мяса и его наилучшие вкусовые и ароматические свойства. Однако каждое из свойств мяса достигает оптимума в разные сроки. Поэтому в практике для различных направлений использования мяса рекомендуются различные сроки созревания. Более продолжительные сроки созревания (10—14 сут) рекомендуются при использовании мяса в кулинарии. При таких сроках созревания мясо приобретает оптимальные органолептические свойства. Продолжительность выдержки может быть сокращена до 1—2 сут, если переработка мяса предполагает на первых этапах автолитические процессы — посол при производстве изделий из свинины и колбасных изделий. Если ферментативные процессы приостанавливаются в самом начале переработки (в консервном производстве) или же мясо реализуется в нарезанном виде (фасованное мясо, полуфабрикаты), рекомендуется выдержка в течение 5—7 сут.

При посоле парного мяса изменяется направление автолитических превращений. Ионы хлора, связываясь с актином и миозином, препятствуют их ассоциации и подавляют АТФ-ную активность миозина. Благодаря этому сохраняется высокая гидратация указанных белков и тормозится развитие окоченения. Однако в присутствии соли ускоряется амилолиз гликогена, в результате чего в мясе увеличивается содержание редуцирующих сахаров.

Интенсивность изменений свойств мяса и, следовательно, продолжительность созревания зависит от температуры среды, причем при плюсовых температурах общее направление автолиза полностью сохраняется, меняется только скорость отдельных процессов. Для говядины при нормальном состоянии животного перед убоем примерные сроки полного созревания для различных температур таковы: 1—2° С — 10—14 сут; 10—15° С — 4—5 сут и 18° С — 3 сут. Увеличение нежности достигается в течение определенного времени, и выдержка мяса с целью дальнейшего созревания нецелесообразна. Продолжительность полного созревания мяса зависит также от вида, пола, возраста и индивидуальных свойств животного, например степени упитанности, физиологического состояния животного непосредственно перед убоем. По данным Куприянова, зависимость продолжительности созревания от температуры определяется уравнением

lg Z_t = 0,0515 (23,5 — t),

где Z_t — продолжительность созревания, дни; t — температура процесса, °С.

Глубокий автолиз

При хранении созревшего мяса в асептических условиях при низких положительных температурах под влиянием внутриклеточных ферментов будут продолжаться автолитические процессы. Эту стадию принято называть глубоким автолизом. На стадии глубокого автолиза происходит распад основных частей тканей — белковых веществ и жиров. Во время созревания при распаде не происходит существенного уменьшения количества белковых веществ. В течение глубокого автолиза тканевые ферменты — катепсины и пептидазы усиленно катализируют разрыв пептидных связей белковых частиц, разрушая тем самым белки. При распаде белков некоторые их продукты имеют токсические свойства. При глубоком автолизе под действием липаз происходит интенсивный гидролитический распад липидов. Процессы распада белков и липидов приводят к снижению пищевой ценности мяса. При распаде белковых веществ происходит разрушение морфологических структурных элементов мышечной ткани, что обусловливает снижение жесткости мяса и увеличение отделения мясного сока. Изменяются окраска и вкус мяса; мясо приобретает коричневый оттенок и неприятный кислый вкус. На определенном этапе глубокого автолиза мясо может стать непригодным для употребления в пищу. В практике промышленности и торговли глубокий автолиз практически не встречается, так как микробиальная порча наступает раньше глубокого автолиза.

Автолитические процессы в жировой ткани мяса

Послеубойные изменения жиросырья обусловлены теми же причинами, что и автолитические изменения мяса, однако они играют второстепенную роль в формировании качества мяса. Изменения жировой ткани характеризуют процессы, происходящие в самом жире, так как содержание белков в нем незначительное. Химические продукты, образующиеся при послеубойных изменениях жировой ткани, ухудшают качество жира. По качественным показателям лучшим считается жир. непосредственно после убоя животного. Параллельно с изменениями жира изменяются также белки, входящие в состав жировой ткани.

Послеубойные изменения жира могут быть разделены на физические и химические. К первой группе относится кристаллизация жира. Сразу после убоя жир находится в полужидком состоянии; при понижении температуры в результате кристаллизации глицеридов и насыщенных жирных кислот происходит уплотнение жировой ткани. К химическим изменениям относят гидролиз и окислительную порчу жира.

Источник: Ю.Ф. Заяс. Качество мяса и мясопродуктов. Легкая и пищевая промышленность. Москва. 1981

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Автолиз мяса — и есть главный смысл «засолки» продуктов

И знаменитый соус гарум, и суши и рецепты наших предков и современные исследования — говорят об одном — посол — вовсе не готовка. Посол — защита от атаки микробов. Впрочем были и есть способы созревания мяса без соли.
Смысл готовки банален — уничтожить самое тяжелое, неперевариваемое вещество — БЕЛОК. Да-да -сегодня кричат что было силы про белок. Древние отлично знали о его пагубности для организма. Тяжелые затраты на переваривание, расщепление, всасывание в кровь целиком. И после атаки иммунитетом превращаются в гной, и вылезают из «всех щелей» во время простуды (все болезни окончания — ит), наполняют ткани органы, питают микробов, грибков, паразитов, поражает ткани, сердце, хрусталик глаза, мозг, щитовидку. Закисляется кровь, вымывается кальций. Продукт расщепления белков — соли — мочевина — поражает все кости и суставы (артриты, подагра). Гниют в кишечнике — плодя трупоядную флору, отравляя кровь трупными ядами (это изучил еще И Мечников и … обвинил во все кишечник — Атавизм — отрезать надо! И резали! ).
Вот чтобы избежать всего этого — наши пра-пра-пращуры белки подвергали самостоятельному пищеварению: созревание (самостоятельное расщепление ферментами тканей на аминокислоты и пр. — под действием внешней энергии — обычно тепла.) — колбасы, стейк, риба и стриплойны. Томление (принцип тот же — медленный нагрев -когда проходят все стадии расщепления от 40 до 50-60 град. и доведение до 80. маринование — соление, суши, рыбный соус «гарум». Сыр — расщеплялся около года молочно-кислыми бациллами. Бобовые — варили и скармливали всяким микробам.
Ферменты разбирают белки в аминокислоты, гликоген – в глюкозу, а жиры – в ароматические жирные кислоты
Поэтому важно — защитить рыбу от протеолитов и оставить зреть в тепле (+2 +8 +10 +15). Самое простое соль. Дополнительные консерванты + антипаразитарные, антигрибковые: укроп, тмин, горчица, чеснок. Молочная кислота (сыворотка — она еще и тяжелые металлы вытягивает), киснущие зерновые (рис), мед. Мед как не странно отличный консервант.
Именно автолиз мяса — и есть главный смысл «засолки» рыбы, грибов, мяса.

автор: Дмитрий Эстонец

Автолиз мяса — Мясничество

Автолиз — процесс самопроизвольного изменения химического состава структуры и свойств мясного сырья после убоя животного под воздействием собственных ферментов мяса.

После прикращения жизни животного в связи прикращения поступления кислорожа происходит самораспад при жизненных систем и самопроизвольное развитие ферментативных процессов, в результате этого изменяется качественные хар-ки мяса (механическая прочность, ВСС — водосвязывающая способность.

Этапы автолиза:

• парное мясо • посмертное отношение rigor moutis • разрешение посмертного окоченения • созревание мяса • глубокий автолиЗ.

1. Парное мясо — посредственно после убоя и разделки туши.

Характеристика:

— мышечная ткань расслабленна

— консистенция мяса мягкая

— механическая прочность небольшая

— водосвязывающая способность высокая

— вкус и запах выроженна недостаточно

-pH мяса 7.2

2. Посмертное отношение rigou moutiaa — начинается примерно через три часа после убоя.

Характеристика:

— резкое снижение водосвязывающие способности

— увеличение механической прочности

— ухудшается цвет и запах

— pH 5. 5-5.6

— мясо становится жестким

— трудно поддается механической обработке

3. Посмертное окоченение — наступает примерно через 48 часов после убоя.

Характеристика:

— мускулатура раслабляется

— снижается механическая прочность

— увеличивается водосвязывающая способность

— органы диптические показатели

4. Созревание мяса — изменение мяса в следствии, которых оно преобретает желаемые показатели на данной стадии мясо восстанавливает свои своймтва. Сроки созревания зависит: от вида животгого, части туши, упитанности, температурного режима хранения.

5. В мясе с нормальным развитием автолиза водосвязывающая способность достигает через 3-7 суток хранения при температуры +0. А органо липтические показатели через 10-14 суток.

Мясо с нормальными липтозами в зависимости от течения от палитических процессов по характеру автолиза мямо распоразделяется на:

• NOR — нормальное течение автолиза

• PSE — бледная, мягкая, водянистая

•DFD — темный, жесткий, сухой.

Основные характеристики сырья с признаками PSE и DFD:

органолиптические характеристики, причины образования, значение pH, рекомендации по использованию.

1. органолиптические характеристики:

* PSE (бледное, мягкое, водянистое) — светлая окраска, рыхлая консистенция, кислый вкус, выделение мясного скота, жизненная ВСС.

* NOR (нормальные) — яркий краснорозовый цвет, упругая консистенция,, характерныз запах, высокая ВСС.

* DFD ( темная, жесткая, сухая) — темно-красный цвет, грубая волокнистость, жеская консистенция, повышенная липкость, низкая стабильность при хранении, высокая ВСС.

2. Причина образования:

• PSE (бледное, мягкое, водянистое) — встречается у свиней с малой подвижностью, отклонениями в генотипе, под воздействием кратковременных стрессов.

• NOR (нормальное) — нормальное развитие автолиза.

• DFD (темная, жестокая, сухая) — чаще всеоо у молодняка КРС после длительного стресса.

3. Значение pH:

• PSE (бледная, мягкая, водянистая) — 5. 2-5.5 через 60 минут после убоя.

• NOR — 5.6-6.2.

• DFD — выше 6.2 через 24 часа после убоя.

4. Рекомендации по использованию:

• PSE — в парном состоит после введерия NaCl,

— в сочеткнии с мясом DFD

— в комплексе с соевыми изолятами

— с введением фосфатов

— в комбинации с мясом с нормальным ходом автолиза повышенной сортности

• NOR — производство всех видов мясопродуктов

• DFD — при изготовлении эмульгированных колбас, соленых изделий с коротким сроком хранения

— в сочетании с мясом PSE

— при изготовлении замороженных мясопродуктов.

Причины нарушения: хода автолиза

1.выращивание животных в условиях малоподвижностей и митенсивного откармления

2.критическое сочетание низкой величины pH и высокой температуры

3.различие в климатических условиях содержания животных до убоя.

Основные аспекты созревание мяса — FoodInside

После прекращения жизни животного в мясе происходят физико-химические изменения. В результате мясо приобретает особый аромат и лучше поддается обработке. Пищевые свойства его повышаются. Эти изменения в мягких тканях туши получили название «созревание» или «ферментация мяса».

Что такое созревание

Изменение свойств мяса происходит в определенной последовательности, и его качественные показатели на разных стадиях послеубойного хранения отличаются. Поэтому определение направлений использования мяса должно проводиться с учетом глубины и характера автолитических превращений.

Происходящие в мясе в послеубойный период биохимические процессы можно разделить на две основные группы:

изменение белковых веществ, обусловливающее изменение влагосвязывающей способности и консистенции мяса, т. е. его нежности;
изменение экстрактивных веществ, вызывающее образование и накопление продуктов, сообщающих мясу определенные вкус и аромат.

Созревание мяса представляет собой совокупность сложных биохимических процессов в мышечной ткани и изменений физико-коллоидной структуры белка, протекающих под действием его собственных ферментов.

Процессы, происходящие в мышечной ткани после убоя животного, можно условно подразделить на три следующие фазы: послеубойное окоченение, собственное созревание и глубокий автолиз.

Парное мясо

Мясо только что убитого животного (парное мясо) — плотной консистенции, без выраженного приятного специфического запаха, при варке дает мутноватый неароматный бульон и не обладает высокими вкусовыми качествами. К парному относят мясо непосредственно после убоя животного и разделки туши (для мяса птицы до 30 мин, для говядины – 2-4 ч). В нём мышечная ткань расслаблена, мясо характеризуется мягкой консистенцией, сравнительно небольшой механической прочностью, высокой водосвязывающей способностью (ВСС). Вкус и запах такого мяса выражены недостаточно. Нормальное парное мясо имеет рН около 7,2 единиц.

Послеубойное окоченение

Послеубойное окоченение в туше развивается в первые часы после убоя животного. При этом мышцы становятся упругими и слегка укорачиваются. Это значительно увеличивает их жесткость и сопротивление на разрезе. Способность такого мяса к набуханию очень низкая. При температуре 15–20 °С полное окоченение происходит через 3–5 ч после убоя животного, а при температуре 0–2 °С – через 18–20 ч.

Процесс послеубойного окоченения сопровождается некоторым повышением температуры в туше в результате выделения тепла, которое образуется от протекающих в тканях химических реакций. Окоченение мышечной ткани, наблюдающееся в первые часы и сутки после убоя животных, обусловлено образованием из белков актина и миозина нерастворимого актомиозинового комплекса. Такое мясо плохо переваривается пепсином и почти лишено присущих ему в вареном состоянии аромата и вкуса.

Посмертное окоченение мышц обусловлено развитием сложных ферментативных процессов:

распад гликогена;
распад АТФ и креатинфосфата;
ассоциация актина и миозина в актомиозиновый комплекс;
изменение гидратации мышц.

Созревание мяса или разрешение окоченения

При созревании изменяется состав и состояние основных компонентов мяса, начинается частичная диссоциация актомиозина и переход его в расслабленное состояние. Увеличение нежности обусловлено изменением структуры миофибрилл.

Происходящее при созревании дальнейшее размягчение обусловлено разрушением структурных элементов мышечного волокна под влиянием протеолитических ферментов (катепсинов, липаз, коллагеназ лизосом).

Изменение вкуса и аромата

При созревании одновременно с увеличением нежности улучшаются вкусовые и ароматические свойства мяса и полученного из него бульона существенным изменениям подвергаются экстрактивные вещества, от которых зависит аромат, вкус и др.

Важная роль в образовании вкуса принадлежит глютаминовой кислоте, обладающей, как и ее соли глютаминаты, вкусом мясного бульона.

Глютаминовая кислота образуется при дезаминировании ее амида глютамина как в процессе созревания, так и в процессе варки. В течение всего срока хранения при положительных температурах в мышечной массе происходит увеличение аммиачного азота за счет дезаминирования глютаминовой кислоты и глютамина.

В образовании аромата участвуют молочная, глютаминовая кислоты, летучие соединения (муравьиная, уксусная, пропионовая кислоты, ацетальдегид, кетоны), а также свободные аминокислоты – валин, лизин, серин и др.

Например, при распаде метионина образуется метиональ, обладающий вкусом и ароматом вареного мяса.

В процессе созревания в мясе увеличивается содержание свободных аминокислот гистидина, аспарагиновой к-ты, глицина, треонина, тирозина и др, моносахаридов глюкозы, рибозы, галактозы.

Cроки созревания

Каждое из свойств мяса достигает оптимума в разные сроки, поэтому в практике для различных направлений использования мяса рекомендуются различные сроки созревания.

Более продолжительные сроки рекомендуются 10-14 сут. при использовании мяса для производства натуральных полуфабрикатов.

Продолжительность выдержки может быть сокращена до 1-2 сут., если переработка мяса предполагает на первых этапах автолитический процесс (посол при производстве цельномышечных и колбасных изделий). Если ферментативные процессы приостанавливаются в самом начале переработки при производстве консервов или же полуфабрикатов, или реализации, то рекомендуемая выдержка – 5-7 сут.

Презентация фхоп Автолиз

Размер: 66.5 Кб
Количество слайдов: 21

Описание презентации Презентация фхоп Автолиз по слайдам

БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ СОЗРЕВАНИЯ МЯСА

В мясе происходят ферментативные изменения всегда в одном направлении — в направлении распада. В первую очередь речь идет о процессах автолиза, начинающихся после убоя животного. Изменения мяса, обусловленные автолитическими процессами, встречаются в технологии мяса при самых разнообразных способах его обработки: при охлаждении, замораживании, посоле, измельчении и т. д. Характер и глубина автолитических изменений мяса влияют на его качество и пищевую ценность.

Общая характеристика процесса созревания • Созревание мяса — это совокупность изменений важнейших свойств мяса, обусловленных развитием автолиза, в результате которых мясо приобретает нежную консистенцию и сочность, хорошо выраженный специфический аромат и вкус. Такое мясо лучше переваривается и усваивается. Мясо приходит в состояние зрелости в результате выдерживания его в течение определенного времени при низких положительных температурах.

• В посмертных автолитических изменениях мяса можно выделить три периода и соответственно им три состояния мяса: • парное • мясо в состоянии максимального развития посмертного окоченения • мясо созревшее

1. Мясо в парном состоянии — это мясо непосредственно после убоя и разделки (до 0, 5 ч для мяса птицы и 2— 4 ч для говядины). • В таком мясе мышечная ткань расслаблена. Мясо характеризуется мягкой консистенцией, сравнительно небольшой механической прочностью, высокой влагосвязывающей и влагоудерживающей способностью. Однако вкус и аромат такого мяса выражены недостаточно

2. Примерно через 3 ч после убоя начинается развитие посмертного окоченения. По мере развития этого процесса мясо теряет свою эластичность и становится жестким, трудно поддается механической обработке (обвалке, резанию, жиловке). Такое мясо сохраняет повышенную жесткость и после варки. Максимум изменения прочностных свойств мяса совпадает с максимальным окоченением. В , процессе окоченения уменьшается его влагосвязывающая способность, достигая минимума к моменту наиболее полного развития окоченения. Аромат и вкус мяса в состоянии окоченения плохо выражены.

3. По истечении этого времени начинается разрешение окоченения : мускулатура расслабляется, уменьшаются прочностные свойства мяса, увеличивается его влагосвязывающая способность. Однако такие его кулинарные показатели, как нежность, сочность, вкус, аромат и усвояемость, еще не достигают своей оптимальной величины и выявляются при дальнейшем развитии автолитических процессов в следующие сроки: для говядины при 0— 10 °С — 12 сут, 8— 10 °С — 5— 6 сут, 16— 18 °С — 3 сут.

• Если характер переработки не исключает развития автолитических процессов на ее первых этапах (посол, производство колбасных изделий), то можно использовать не вполне зрелое мясо. • Если характер переработки исключает развитие автолитических процессов уже на первых ее стадиях, например нагревание, то нельзя использовать незрелое мясо.

Изменение консистенции мяса • При созревании увеличивается нежность мяса. Мягкость парного мяса объясняется следующим. В начальный период автолиза еще проявляется размягчающее (пластифицирующее) действие АТФ, количество которой в первые часы после убоя остается на постоянном уровне. Значительного подкисления среды еще не происходит. Кальций находится в связанном состоянии в саркоплазме; актин не связан с миозином. Волокна находятся в расслабленном эластическом состоянии.

На стадии парного мяса еще нет интенсивного накопления продуктов распада веществ небелковой природы и их взаимодействия с белками, вызывающих конформационные изменения и агрегационные взаимодействия последних, способствующих увеличению прочностных свойств мяса. Развитие посмертного окоченения приводит к уплотнению мяса и увеличению его жесткости. Это связано с распадом АТФ, подкислением среды, переходом ионов кальция из связанного состояния в свободное, взаимодействием актина с миозином и сокращением волокон.

• Размягчение тканей и увеличение нежности мяса в период созревания в значительной мере связаны с ослаблением агрегационных взаимодействий белков и протеолитическим их распадом под действием тканевых протеолитических ферментов — катепсинов.

• Замедленный темп протеолитических процессов на начальных стадиях автолиза частично объясняется высоким р. Н. В процессе созревания подкисляется среда и увеличивается протеолитическая активность. Под воздействием катепсинов наиболее заметно изменяются белки саркоплазмы.

Изменение влагосвязывающей способности мяса в процессе созревания • По мере развития окоченения влагосвязывающая способность и мяса уменьшается, достигая своего минимума к моменту наиболее полного развития окоченения. В результате накопления кислых продуктов (молочной, пировиноградной, ортофосфорной кислот) р. Н мяса резко сдвигается в кислую зону до 5, 6— 5, 2. Интервал между р. Н среды и изоэлектрической точкой белков мяса уменьшается, вследствие чего уменьшаются число ионизированных групп и водосвязывающая способность белков.

Интенсификация созревания • Мясо разных животных и различные участки туши имеют различные прочностные свойства. Многие отрубы говядины отличаются повышенным содержанием соединительной ткани, что обусловливает жесткость мяса и его медленное созревание. • Для того чтобы ускорить получение нежной консистенции говядины, применяют протеолитические ферментные препараты животного, растительного и микробиального происхождения, подобранные таким образом, чтобы в основном изменять соединительную ткань. Это дает возможность использовать более низкие сорта мяса для изготовления кулинарных полуфабрикатов. • Из ферментов животного происхождения можно использовать трипсин. • Практическое использование получили ферменты растительного происхождения, в частности папаин (экстракт из листьев дынного дерева) и фицин (из фигового дерева).

Загар мяса • Загар — это своеобразная порча мяса, возникающая при неправильном хранении полутуш в течение первых суток с момента убоя. Он выражается в том, что в глубине толстых частей жирных полутуш мясо приобретает неприятный кисловатый запах, серовато-красный или коричнево-красный цвет. • Причиной загара является нарушение нормального течения автолитических процессов вследствие замедленного тепло- и газообмена с внешней средой. После убоя в течение первых 20— 30 мин наблюдается повышение температуры тела животного в пределах 0, 9— 2 °С за счет распада богатых энергией связей АТФ и других фосфорных соединений. Освобождающаяся нергия выделяется в виде тепла. • В этих условиях автолиз протекает с относительно большой скоростью. Реакции гликолитического распада идут иным путем с образованием таких продуктов реакции, как сероводород, масляная кислота и другие дурнопахнущие вещества. Миоглобин претерпевает значительные превращения с образованием пигментов, изменяющих нормальную окраску мяса.

Посмертные изменения рыбы Рыба, извлеченная из воды, засыпает от удушья ( асфиксии ), вследствие недостатка кислорода и переполнения жабр кровью. После смерти в теле рыбы происходит ряд физических и биохимических изменений, которые неизбежно приводят к снижению ее качества, а затем и к порче. Различают четыре стадии посмертного изменения рыбы: выделение слизи, окоченение, автолиз и гниение.

Выделение слизи происходит после смерти рыбы на ее поверхности. Некоторое время после смерти слизь препятствует развитию микроорганизмов, но на воздухе ее защитные свойства быстро утрачиваются, и она становится хорошей питательной средой для микроорганизмов. Последние активно развиваются, слизь быстро мутнеет и начинает издавать неприятный запах. Слизь легко смывается, и рыба становится доброкачественной. Развиваясь на слизи, микробы начинают проникать через кожу в мышечную ткань и вызывать порчу.

Окоченение — потеря эластичности тела рыбы и приобретение упругого и затвердевшего состояния. В состоянии окоченения рыба безупречна по качеству и свежести.

Автолиз — это комплекс биохимических реакций, вызываемых тканевыми ферментами в мертвой рыбе. Автолизу сначала подвергается кровь, происходит покраснение мышц головы, челюстей, плавников, глаз и анального кольца, затем мышечные ткани размягчаются, становятся рыхлыми и легко отделяются от костей. Рыба с начальными признаками автолиза вполне пригодна в пищу, однако в дальнейшем ее качество снижается. Автолиз создает условия для активной жизнедеятельности гнилостных микробов.

Гниение — глубокий распад органических соединений рыбы, главным образом белков, в результате действия аэробных и анаэробных гнилостных микроорганизмов. При этом накапливаются зловонные и даже ядовитые вещества (путресцин, кадаверин, нейрин и др. ). Запах рыбы становится затхлым, затем неприятным с кисловатым оттенком, а при глубокой порче — явно гнилостным. Для получения стойкой в хранении и высококачественной рыбы и рыбных продуктов, рыбу после улова охлаждают или замораживают.

Исследование аутолитических процессов и микроструктурных изменений в мясе благородного оленя

Исследование аутолитических процессов и изменений микроструктуры в мясе благородного оленя

Лейла А. Каимбаева1, *, Елена С. Малышева2, Рашит Казиханов3 и Сауле Р. Казиханова4

1 Кафедра химии и химических технологий, Северо-Казахстанский государственный университет, г. Петропавловск, Республика Казахстан

2Барнаульское ветеринарное управление Государственной ветеринарной службы Алтайского края, Барнаул, Российская Федерация

3 Кафедра технологии производства и переработки скота, Казахский агротехнический университет им. Сакена Сейфуллина, Астана, Республика Казахстан

4 Кафедра охоты и рыболовства, Казахский агротехнический университет имени Сакена Сейфуллина, Астана, Республика Казахстан

Это исследование было разработано для оценки маркеров автолиза и для эффективной оценки оптимальной зрелости мяса благородного оленя до продажи и использования в производстве мясных продуктов.Для этих целей отбирали образцы мяса четырехглавой мышцы самки благородного оленя в возрасте 2,5–4 лет, немедленно обрабатывали для выделения мышечных волокон и оценивали pH, способность связывать воду, активность тканевых ферментов и изменения микроструктуры. Результаты химического анализа выявили природу белковых веществ, измененное значение рН мяса и интенсивность гликолиза. Все эти параметры свидетельствовали о наличии процесса автолиза в мясе. Уровни водосвязывающей способности и структурно-механических свойств мяса благородного оленя, которые наблюдались в ходе автолиза, были дополнительно подтверждены гистологическими изменениями в мясе.В частности, было замечено, что посмертные изменения характеризовались множественным разрушением и распадом волокон в мышечной ткани, а также лизисом ядер и их структур. В совокупности эти результаты четко указывают на необратимые деструктивные изменения в мышечной ткани. Данные, представленные в этом исследовании, подчеркивают механизмы автолитического процесса и его влияние как на морфологический состав нежирной ткани, так и на срок хранения мяса.

Информация о товаре

Поступила 25.05.2017

Пересмотрено 2 ноября 2017 г.

Принята к печати 13 ноября 2017 г.

Доступно онлайн 28 мая 2018 г.

Вклад авторов

LAK, ESM, RK и SRK внесли равный вклад в разработку исследования, отбор проб и извлечение генома, анализ данных, написание и окончательное утверждение статьи.

Ключевые слова

Автолиз мяса, Мясо благородного оленя, Изменения после смерти, Микроструктура, Автолитические процессы.

DOI: http://dx.doi.org/10.17582/journal.pjz/2018.50.4.1341.1346

* Автор для переписки: [email protected]

0030-9923 / 2018 / 0004-1341 9,00 долл. США / 0

Введение

Производство качественного мяса благородного оленя путем селекции и высокотехнологичной обработки оказывает положительное влияние на экономику развивающихся стран, включая Республику Казахстан.В частности, горы и предгорные части Алтайского края и Восточно-Казахстанской области представляют собой уникальные природно-климатические зоны, благоприятствующие размножению центральных пантов благородных оленей. В то время как мясо и мясные продукты являются важным источником пищи, особенно для бедных слоев населения, мясная продуктивность и качество алтайского благородного оленя не изучены всесторонне.

Недавние исследования показали, что функциональные и технологические свойства сырья, а также внедрение передовых технологий производства и переработки мяса благородного оленя неизбежны и неоценимы для обеспечения продовольственной безопасности (Satija et al., 2017). Благодаря высококачественному сырью мясо благородного оленя представляет собой огромный источник пищи с приемлемой биологической ценностью (Abbas et al., 2017).

По своим биохимическим свойствам мясо благородного оленя характеризуется высокой корреляцией нативных белков с дефицитными белками, большим содержанием азотных экстрактивных веществ, витаминов, макро- и микроэлементов (Bureš et al., 2015). Так, по содержанию незаменимых аминокислот лизина и лейцина мясо благородного оленя превосходит говядину, свинину и баранину (Каимбаева, Гуринович, 2016). В связи с устойчивым спросом на этот товар, качество мяса считается важным критерием выбора (Каимбаева, 2008). Одним из условий формирования качества и выхода продукта является уровень и характер развития автолитических процессов (Каимбаева, Узаков, 2015). Изучение тканевого состава позволит определить функциональные и технологические показатели качества мяса благородных оленей (Малышева, Жуков, 2013).

Чтобы определить критерий качества, начало автолиза было изучено в мясе благородного оленя.Были оценены несколько показателей, включая рН, способность связывать воду, активность тканевых ферментов и микроструктурные изменения, чтобы предложить оптимальные сроки созревания мяса благородного оленя. Эти результаты имеют основополагающее значение не только для улучшения качества побочных продуктов, но и для определения наиболее подходящего времени для переработки мяса благородного оленя.

Материалы и методы

Условия исследования

Самку благородного оленя (2,5-4 года) усыпили электрическим током (50 Гц) и обескровили. Мышечные ткани были взяты из четырехглавой мышцы и немедленно обработаны для сбора мышечных волокон. Затем эти образцы были индивидуально упакованы и хранились при температуре 2-4ºС до дальнейшего анализа.

Первый отбор образцов был произведен в течение 2-3 часов после эвтаназии и считался нулевой точкой в анализе, отражающей изменение изучаемых показателей. Мясо считалось свежим, если его выдерживали при температуре 35-36ºС. После этого анализ образцов проводился через 30 минут, а также через 24, 48, 72, 96 и 120 часов после эвтаназии.Для потенциометрического измерения активной кислотности мяса использовали рН-метр милливольтметр (рН-150).

Разрешение на обращение с животными и эвтаназию

Эксперименты проводились в соответствии с требованиями Европейской конвенции о защите позвоночных животных, используемых в экспериментальных и других научных целях, и одобрены Этическим комитетом Казахского агротехнического университета имени Сакена Сейфуллина (протокол № 1289-РМ ( 18 ноября 2017 г. )).

Методологии

Для определения активности протеиназы использовали метод Ансона (с модификацией Е. Каверзневой), где о каталитических свойствах судят по степени расщепления стандарта белка с образованием низкомолекулярных продуктов: пептидов и аминогрупп. кислоты, в частности, что касается накопления тирозина. Казеин использовали в качестве субстрата при определении активности катепсина D и кальпаина (Antipova et al., 2000).

Предел текучести (YP, Па) определяли с помощью прибора ПМ-3 (Антипова и др., 2000). Водосвязывающую способность (WBP%) определяли методом уплотнения (Antipova et al., 2000). Гистологические исследования проводились в соответствии со Стандартом организации ФГБОУ ВО 00493184-001-2013 «Мясо благородного оленя» (Gnat et al., 2015). Для гистологического исследования использовалась традиционная методика поперечного сечения тканей. Применяли следующий подход к окрашиванию; формалиновая фиксация образцов в течение 7 дней; перенос спиртовыми растворами, начиная с 50% концентрации и заканчивая 100%, с интервалом 4-6% и длительностью каждого этапа эксперимента 24 ч; заливка парафином в течение 6-10 дней и массовой долей 8-12% в течение 3-5 дней. Поперечное сечение образцов было выполнено на санном микротоме для дальнейших гистологических исследований после окрашивания гематоксилин-эозином.

Измерительные приборы

Полученные препараты исследовали на мискроскопе Биолам Р1У4 под линзой объектива 3,2-40 с увеличением окуляра до 13х. В дальнейшем анализ микроскопических изменений в норме и в патологоанатомическом состоянии проводился с помощью микронетра и микротрубки (Российская Федерация, 2013).

Результаты и обсуждение

Изучено изменение физико-химических (рН, ед.), Функционально-технологических (WBP,%) и структурно-механических (YP, Па) показателей мяса благородных оленей при изучении в процессе автолиза. Данные, представленные в таблице I, показали, что в процессе автолиза водосвязывающая способность мяса благородного оленя в свежем состоянии при температуре 37 ° С составляет 66,80%. Однако в течение часа он незначительно снизился до 65.20%.

Мясо благородного оленя через 24 ч показало показатель WBP 52,32%, а через 72 ч — значение снизилось до 54,6%. При последующем разрешении посмертного ожесточения туши произошло усиление гидратации мышечной ткани. Минимум гидратации белков в мышечной ткани отмечается примерно через 20–24 ч убоя.

Водосвязывающую способность мяса после застывания тушки наблюдали непрерывно и медленно.Водосвязывающая способность увеличивалась в течение всего периода хранения при положительных температурах. Однако достичь начального уровня свежего мяса не удалось и приблизиться к максимальному уровню 85–87%. Снижение водосвязывающей способности мышечной ткани в течение первых 24 ч после эвтаназии было обусловлено снижением значения рН и образованием актомиозина. Это приводит к снижению выхода при термической обработке мяса и мясных продуктов. Это одно из важнейших практических последствий придания жесткости.

Активная кислотность мяса благородных оленей в начале автолиза приближалась к 5,6 единиц, а через 24 ч достигла максимального значения 5,2 единицы. Через 96 и 120 часов (5 дней) он стабилизировался до значения 5,5 единиц (Таблица I). В связи с этим процесс автолиза через 5 дней не исследовали.

Таблица I. — Изменение структурно-механических и функционально-технологических показателей мяса благородных оленей в процессе автолиза.

Длина автолиза (ч)	рН	WBP (%)	YP (Па)
30 мин	5.6	66,80 ± 0,26	308 ± 2,52
24	5,2	52,32 ± 0,56	312 ± 2,52
48	5,3	53,35 ± 0,62	315 ± 2.54
72	5,4	54,6 ± 0,72	330 ± 2,64
96	5,5	56,6 ± 0,68	350 ± 2,66
120	5. 5	57,24 ± 0,82	360 ± 2,89

При созревании мяса изменения структурно-механических показателей происходили в основном в результате биохимических преобразований в белковой системе (Рогов и др., 2013). Изменения структурно-механических показателей характеризуют нежность мяса (Никифорова и др., 2011). Процесс созревания обработанного мяса тесно связан с влиянием протеолитических ферментов на структурные элементы тканей (Кудряшов, 2007).Этот факт доказывает корреляцию между изменениями белковых веществ, углеводов и минерального состава мяса, происходящими в процессе созревания (Cocolin, 2011).

Структурно-механические показатели мяса благородных оленей оценивали ежечасно в течение 5 дней (120 ч) после убоя по результатам предела текучести. Полученные данные показали, что структурно-механические показатели мышечной ткани мяса благородного оленя зависят от строения тканей и глубины развития аутолитических процессов. Результаты проведенных экспериментов показали, что прочностные характеристики нежирного мяса благородного оленя определяются характером и глубиной развития указанных автолитических процессов и в значительной степени зависят от зернистости тканей (Wiklund et al., 2014). При ожесточении, опосредованном смертью, прочностные характеристики мяса увеличивались. Как подтверждают полученные данные, изменение прочностных свойств мяса благородного оленя в конце созревания имеет тенденцию к снижению. Этот процесс объясняется конформационными изменениями актомиозинового комплекса и полиненасыщенных жирных кислот в посмертный период (Damez, 2008).

В процессе патологоанатомических изменений в мышечной ткани домашнего скота происходят ферментативные аутолитические изменения, ведущие к улучшению структурно-механических показателей мяса (Dutson, 1980). Смягчение тканей и улучшение структурно-механических показателей мяса на стадии созревания связано с протеолитической деградацией белковых структур под действием протеолитических ферментов тканей (Dwinger-Ron, 2008). Автолиз мяса происходит при активном участии лизосомных ферментов — катепсинов и кальпаинов (Hope-Jones, 2010).

Одним из условий формирования качества и выхода продукта будет уровень и характеристики развития автолитических процессов (Krause, 2011). Изучение свойств тканевых протеиназ позволит систематически изменять функционально-структурные показатели мяса благородного оленя (Cheret, 2007). В связи с этим изучается изменение активности тканевых протеиназ мяса благородного оленя по стадиям процесса автолиза.

Исследования активности тканевых ферментов были также оценены в отношении катепсинов и кальпаинов в мышечном волокне мяса благородного оленя.Протеолитическая активность катепсина D и кальпаинов выражалась в микрограммах (мкм) тирозина в течение одного часа на один грамм (г) ткани.

Результаты проведенных исследований показали, что в процессе автолиза происходит высвобождение катепсинов в мышечных тканях благородного оленя, а также проявление его активности (рис. 1). Рост свободной активности катепсина D определяется скоростью и глубиной гликолитических изменений. Данные, представленные на рисунке 1, подтвердили низкую активность катепсина D в течение 2-3 ч после убоя животного.Низкая активность катепсина D после убоя объясняется наличием в мясе нативной мембраны, удерживающей катепсины в латентном состоянии.

Во время дальнейшего созревания проницаемость мембраны лизосом увеличивалась и наблюдалось активное высвобождение катепсина D, а также увеличение концентрации ионов водорода в саркоплазме мышечного волокна.

Таблица II.- Количественные показатели поперечно-полосатой мышечной ткани самок благородного оленя в норме и в патологоанатомическом состоянии.

Время после убоя	Диаметр (мкм)		Площадь (мкм2)		Относительный объем (%)
Время после убоя	Мышечные волокна	Ядро	Мышечные волокна	Ядро	Мышечные волокна	Ядро
Туша	93. 2-95,7	15,6-19,8	396,2-511,2	2,8–3,6	100	100
24 часа	89,4-90,2	13,2-17,6	359.9-450.4	1,8–2,5	95,1	20,5
48 часов	72,3-85,8	12,1-16,5	305,5–420,7	1,2–2,3	83,7	14.0
72 ч	61,6-79,8	9,7-13,6	260,1-396,2	1,2–1,8	78,0	11,5
96 ч	57,2-72,2	7.1-12.1	235,9-305,5	1,4–1,7	72,2	10,5
120 ч	38,3-59,4	4,4-8,6	223,8–275,2	0,6-0. 9	78,0	5,0

Максимальный рост протеолитической активности катепсина D для мяса благородных оленей наблюдался через 48 ч после убоя — 0,12 мкм / ч на 1 грамм белка. В следующие часы созревания инактивация фермента происходила из-за гидроксилирования ионов водорода в саркоплазме мышечного волокна.

Оптимальная протеолитическая активность кальпаинов наблюдалась в свежем мясе благородного оленя — 0,085 мкм / ч на 1 грамм белка (рис. 2). Протеолитическая активность кальпаинов резко снижается на 2-й и 3-й дни процесса созревания, тогда как на 4-й и 5-й дни она стабилизируется (Skibniewski, Skibniewska, 2015). Этот процесс можно объяснить автопротеолизом и присутствием ингибитора фермента кальпаина — кальпастатина.

Было обнаружено, что корреляция активности кальпаинов по отношению к Са2 + может поддерживать функциональность регуляторного механизма за счет изменения уровня катионов в клетках и участия Са2 + -активированных нейтральных протеаз в ограниченном протеолизе. Эти изменения, в свою очередь, приводят к изменению активности ряда ферментов (Krause, 2011). Количественные показатели поперечно-полосатой мышечной ткани самок благородного оленя в нормальном и патологоанатомическом состояниях представлены в таблице II.

Результаты проведенных экспериментов показали, что прочностные свойства мышечных волокон благородного оленя определяются характером и глубиной развития аутолитических процессов и существенно зависят от строения тканей. В начале смертельного застывания прочностные свойства мяса улучшаются, тогда как изменения прочностных свойств мяса благородного оленя в конце процесса созревания имеют тенденцию к снижению (Cordeiro et al., 2017; Лаги и др., 2017). Это обстоятельство объясняется конформационными изменениями актомиозинового комплекса и полиненасыщенных жирных кислот в посмертном периоде. Проведенными исследованиями установлено, что характер изменений белковых веществ в процессе автолиза определяется значением рН мяса и интенсивностью гликолиза (Dervilly-Pinel et al. , 2017; Fowler et al., 2018 ; Prieto et al., 2017). Анализ водосвязывающей способности и структурно-механических свойств мяса благородных оленей в процессе автолиза согласился с результатами гистологических исследований.Результаты количественных исследований гистологических срезов мышечного волокна самок благородного оленя свидетельствуют о том, что максимальный диаметр мышечного волокна (95,7 мкм), а также диаметр ядер клеток (19,8 мкм) характерны для данного вида. образцы получали через 30 мин после убоя.

Максимальная площадь, занимаемая мышечными волокнами в этот период, составила 511,2 мкм2, тогда как площадь, занятая ядрами, составляет 3,6 мкм2. Мы можем наблюдать наименьший диаметр мышечных волокон (59.4 мкм) и диаметр ядер клеток (8,6 мкм) через 120 ч после убоя. В посмертных условиях через 120 ч площадь мышечных волокон составила 275,2 мкм2, а площадь, занятая ядрами, составила 0,9 мкм2. Всего через 24 ч после убоя диаметр мышечной ткани волокна уменьшились на 5,5%, а диаметр ядер уменьшился на 2,2%.

В процессе посмертных изменений под действием собственных ферментов наблюдался распад мышечных волокон и кариолизис.Количественные показатели также менялись в процессе автолиза (Мышалова и др., 2016). Таким образом, через 48 часов после эвтаназии диаметр мышечных волокон уменьшился на 5,6%, тогда как диаметр ядер уменьшился на 1,1%. В дальнейшем на протяжении 72 ч 96 ч диаметр мышечных волокон и ядер уменьшался на 6-2,9%; 7,6–1,5% соответственно. По завершении нашего эксперимента в процессе автолиза диаметр мышечных волокон уменьшился на 36.3%, диаметр ядер уменьшился на 11,6%; площадь, занимаемая мышечными волокнами, уменьшилась на 43,5%, а площадь, занятая ядрами, уменьшилась на 2,7%.

Заключение

В заключение полученные результаты свидетельствуют о том, что изменения после смерти характеризуются множественным разрушением и распадом мышечных волокон, лизированием ядер и их структур. Впоследствии все эти характеристики приводят к необратимым деструктивным изменениям безжировой ткани. Таким образом, механизмы автолитических процессов влияют как на морфологический состав нежирной ткани, так и на срок хранения мяса для переработки.

Заявление о конфликте интересов

Авторы заявили об отсутствии конфликта интересов.

Список литературы

Аббас, Г., Надим, А., Бабар, М.Э., Хуссейн, Т., Тахир, М.С., Шехзад, В., Икбал, Р.З., Тайяб, М. и Джавед. М. 2017. Анализ молекулярной филогении и разнообразия свиного оленя (Axis porcinus) в Пакистане.Пакистан J. Zool., 49: 1701-1712. http://dx.doi.org/10.17582/journal.pjz/2017.49.5.1701.1712

Антипова Л.В., Глотова И.А. и Жаринов А.И., 2000. Методы испытаний мяса и мясных продуктов. Издательство Воронежской государственной технологической академии, Воронеж, с. 14-18.

Буреш Д., Бартонь Л. и Котрба Р. и Хакл Дж., 2015. Качественные характеристики и состав мяса благородного оленя (Cervus elaphus), лани (Dama dama), а также крупного рогатого скота абердин-ангусской и голштинской пород ( Bos taurus). J. Sci.Fd. Agric., 95: 2299-2306. https://doi.org/10.1002/jsfa.6950

Cheret, R., 2007. Активность кальпаина и катепсина в посмертных мышцах рыбы и мяса. Fd. Chem., 101: 1474-1479. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2006.04.023

Cordeiro, R.A., Sales, J.A., Castelo-Branco, D.S.C.M., Brilhante, RSN., Ponte, Y.B., Dos Santos Araújo, G., Mendes, P.B.L., Pereira, V.S., Alencar, L.P., Pinheiro, A.Q., Sidrim, J.J. и Роча, М.Ф.Г., 2017. Комплекс Candida parapsilosis в ветеринарной практике: исторический обзор, биология, признаки вирулентности и признаки чувствительности к противогрибковым препаратам.Вет. Microbiol., 212: 22-30.

Cocolin, L., 2011. Биоразнообразие и динамика мясных ферментаций: вклад молекулярных методов в лучшее понимание сложной экосистемы. Meat Sci., 89: 296-302. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2011.04.011

Дамез, Дж. Л., 2008. Оценка качества мяса с использованием биофизических методов, связанных со структурой мяса. Meat Sci., 80: 132-149. https://doi. org/10.1016/j.meatsci.2008.05.039

Дервилли-Пинель, Г., Герэн, Т., Минвьель, Б., Трэвел, А., Норманд, Дж., Бурин, М., Ройер, Э., Дюбрей, Э, Момпелат, С., Хоммет, Ф., Николас, М., Хорт, В- , Интхавонг, К., Сен-Илер, М., Чафе, К., Парине, Дж., Кариу, Р., Маршан, П., Ле Бизек, Б., Вердон, Э. и Энгель, Э., 2017 • Микрозагрязнители и химические остатки в органическом и обычном мясе. Food Chem., 232: 218-228.

Датсон, Дж. Р., 1980. Распределение лизосомальных ферментов в электрически стимулированных мышцах крупного рогатого скота. J. Fd. Sci., 45: 1097-1099. https: // doi.org / 10.1111 / j.1365-2621.1980.tb07533.x

Двинджер-Рон, Х., 2008. Безопасность мяса: нормативные аспекты в Европейском союзе. Meat Biotechnol., 4: 453-465. https://doi.org/10.1007/978-0-387-79382-5_20

Фаулер, С.М., Шмидт, Х., де Вен, Р. и Хопкинса, Д.Л., 2018, Предварительное исследование использования рамановской спектроскопии для прогнозирования мясных и пищевых качеств филе говядины. Meat Sci. , 138: 53-58.

Гнат, С., Трошянчик, А., Новакевич, А., Майер-Дзедзич, Б., Ziółkowska, G., Dziedzic, R., Zięba, P. и Teodorowski, O., 2015. Экспериментальные исследования микробных популяций и распространенности зоонозных патогенов в фекалиях благородного оленя (Cervus elaphus). Lett. приложение Microbiol., 61: 446-452. https://doi.org/10.1111/lam.12471

Хоуп-Джонс, М., 2010. Эффективность электростимуляции для противодействия отрицательному воздействию β-агонистов на нежность мяса крупного рогатого скота на откормочной площадке. Meat Sci., 86: 699-705. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2010.06.008

Каимбаева, Л.А., Гуринович Г.В., 2016. Изучение автолитических изменений мяса благородных оленей и говядины. Indian J. Sci. Technol., 9: 1-8. https://doi.org/10.17485/ijst/2016/v9i30/98747

Каимбаева Л.А., Узаков Ю.М., 2015. Использование мяса и субпродуктов благородного оленя в производстве мясных продуктов. Мясная промышленность, 8: 40-43.

Каимбаева, Л. А., 2008. Качественные характеристики и химический состав мяса красного мяса. Бык. сельское хозяйство. Sci. Казахстан, 9: 5-57.

Краузе Дж., 2011.Очистка и частичная характеристика катепсина D скелетных мышц страуса и его активности во время созревания мяса. Meat Sci., 87: 196-201. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2010.10.009

Кудряшов Л.С., 2007. Ферменты мышечной ткани и их свойства. Мясная промышленность, 9: 18-21.

Лаги, Л., Вентури, Л., Деллароза, Н. и Петраччи, М., 2017. Распространение воды для оценки микроструктуры мяса. Food Chem., 236: 15-20.

Малышева, Е.С. и Жуков В.М., 2013. Особенности микроструктурных изменений безжировой ткани самок благородного оленя в посмертном периоде. Породы крупного рогатого скота., 2: 82-84.

Мышалова О.М., Гуринович Г.В. , Гуриков Ю.С., 2016. Комплексное исследование мяса марала для обоснования использования в технологии деликатесных продуктов. Tech. Technol. Продовольствие, 3: 38-43.

Никифорова А. П., Ханхалаева И.А. и Хамаганова, И.В., 2011. Разработка продуктов из говядины с использованием метода QFD. Fd. Technol. Рынок.Управлять. Res., 2: 26-28.

Prieto, N., Pawluczyk, O., Dugan, M.E.R. и Aalhus J.L., 2017. Обзор принципов и приложений ближней инфракрасной спектроскопии для характеристики мяса, жира и мясных продуктов. Appl Spectrosc., 7: 1403-1426.

Российская Федерация, 2013. Мясо благородного оленя. Метод гистологического исследования. Стандарт организации Федерального государственного бюджетного образовательного учреждения высшего профессионального образования 00493184-001, Российская Федерация.

Рогов, И.А., Данильчук Т. и Абдрашитова Г.Г., 2013. Структура на наноуровне ферментированной соединительной ткани говядины. Meat Indust., 6: 26-28.

Сатия, А., Малик, В.С. и Willett, W.C., 2017. Мета-анализ потребления красного мяса и факторов риска сердечно-сосудистых заболеваний: методологические ограничения. Являюсь. J. Clin. Нутрь., 105: 1567-1568.

Skibniewski, E.M., Skibniewska, T.K., 2015. Содержание отдельных металлов в мышцах благородного оленя (Cervus elaphus) из Польши Michał. Environ.Sci. Загрязнение. Res., 22: 8425-8431. https://doi.org/10.1007/s11356-014-4007-0

Виклунд Э., Фарук М. и Финстад Г., 2014. Оленина: мясо благородного оленя (Cervus elaphus) и северного оленя (Rangifer tarandus tarandus). Anim. Фронт., 4: 55-61. https://doi.org/10.2527/af.2014-0034

Выдержка мяса — King Son Instrument Tech. Ко., Лтд.

Изменения в мясе после убоя

После забоя животных мышцы претерпевают ряд изменений, которые отличаются от живых, в результате которых мышцы превращаются в мясо, становясь мягким, сочным, с особым вкусом и ароматом. Этот процесс называется старением мяса.

Трупное окоченение: трупное окоченение происходит между началом окоченения и ослаблением окоченения (разрешение окоченения).
Старение: Старение — это процесс между снятием жесткости (устранение окоченения) смягчением и (автолитическим ферментом) автолизом.
Порча: порча происходит между (автолитическим ферментом) автолизом и размножением бактерий.

Процесс старения можно разделить на два этапа: трупное окоченение и отключение (разрешение окоченения)

Что такое трупное окоченение?

После забоя туши через определенный период времени растяжимость мяса постепенно исчезает, состояние мяса меняется от вялого — напряженного — тусклого — до жесткости в суставах, которое показывает жесткое состояние, называемое трупным окоченением.
Причина появления трупного окоченения? Постоянные поперечные мостики миозина и актина вызывают трупное окоченение.
Характеристики мяса при трупном окоченении следующие:
- прочность
- плохо приготовить мясо
- шероховатость
- более высокая каплеотдача
- потеря вкуса
- не имеют характеристик съедобного мяса
- не подходит для мясопереработки и приготовления пищи
Механизм окоченения
- Резко снизилось содержание АТФ в мясе
  - После убоя животных содержание АТФ (аденозинтрифосфата) быстро снижается. Уровень АТФ снижается, что приводит к дисфункции саркоплазматического ретикулума, тело мышечных клеток теряет бесконтрольный эффект кальциевого насоса и не может быть восстановлено. Большое количество АТФ в сочетании с тропонином С, конечным актином и миозином, постоянно объединяются с образованием актомиозина, вызывая сокращение мышц, проявляющееся в посмертном окоченении после убоя.
- Снижение pH — уменьшение молочной кислоты
  - После забоя животных в результате гликогенолиза мяса образуется молочная кислота, которая разлагается на фосфорную кислоту и снижает pH.Значение pH снижается до тех пор, пока активность гликолазы не исчезнет, и останавливается при достижении конечного или предельного значения pH.
- Холодное укорачивание (сокращение) и жесткость оттаивания
  - Что такое холодное шортенинг (сокращение)?
    - Прежде чем pH мяса говядины, баранины и индейки упадет до 5,9-6,2 (то есть до того, как состояние окоченения завершится), мышцы сморщиваются, когда температура опускается ниже 10 ° C, и затвердевают при последующем приготовлении, это явление является называется холодным шортенингом (сокращением). Крупный рогатый скот, овцы, куры в условиях низких температур также могут вызывать резкое сокращение, красная мышца имеет феномен холодного сокращения больше, чем белая мышца, особенно в говядине.
  - Что такое строгость оттаивания?
    - Заморозьте мышцы, когда окоченение не завершено, мышцы все еще содержат высокий уровень АТФ, при оттаивании из-за сильного мышечного АТФ и быстрого разложения, приводящего к явлению жесткости, это известно как оттаивание жесткости.

Эффект трупного окоченения, время начала и разрешение окоченения (разрешение окоченения)

Время наступления трупного окоченения зависит от вида животных, предубойного состояния, температуры и методов убоя.
Трупное окоченение наступает через 4,2 часа после смерти от кровотечения; 2 часа электрической смертью; 1,2 часа до смерти от наркотиков.
Трупное окоченение наступает быстрее в случае смерти без кровотечения по сравнению со смертью от кровотечения; и окоченение наступает рано, быстро при высокой температуре, только более короткое время, необходимое для разрешения окоченения, по сравнению с тем, которое начинается поздно, медленно при низкой температуре, что требует более длительного времени для разрешения окоченения. После достижения максимальной жесткости мясо начинает размягчаться, переходя к стадии автолиза, это называется отключением окоченения (разрешение окоченения).
Время окоченения туши

Rigor off (Разрешение строгости)

После того, как мышца достигает максимального окоченения, продолжает происходить ряд биохимических изменений, при которых повышается удержание воды в мышцах, мясо становится мягким, сочным, с особой структурой текстуры и хорошим вкусом; этот процесс известен как отключение окоченения (решение проблемы окоченения или окоченения). автолиз).
После того, как мясо закончится, оно станет нежным, сочным, с хорошим вкусом, ароматом и задержкой воды.
- жесткость выключена (разрешение строгости) механизм
  - Z-линия распада
    - После убоя животных функция саркоплазматического ретикулума была нарушена, и концентрация саркоплазматического ретикулума увеличилась, а высокая концентрация продлилась в Z-линии, что сделало белок Z-линии дегенеративным и хрупким, а кальций-активируемый. фактор активации нейтральной протеазы, CASF) активируется, чтобы способствовать перелому по Z-линии.
- Эффект протеазы
  - Эффект протеаз, т. Е. Действие эндопептидазы, катепсина, лизосомальных ферментов.

Способы выдержки мяса

Старение при низкой температуре
- Температура ： IFP (процесс старения продукта выше начальной точки замерзания) 4 ℃
  Относительная влажность (RH) ： 75 ～ 85%
- Скорость воздуха ： 0.15 ～ 0,5 м / с
- Время выдержки: зависит от вида животных (например, минимальная потребность в сухом старении говядины 35-42 дня)
Старение при высокой температуре
- температура ： 10 ～ 15 ℃
- время выдержки ： 2 ～ 3 дня
- Микробы размножаются на поверхности мяса, что приводит к снижению качества мяса, что не рекомендуется.

Ультраструктурные изменения мышечных волокон говядины при естественном старении

Куриная грудка в процессе старения миофибриллы ломаются на мелкие кусочки

Говядина в процессе старения, структура соединительной ткани изменяется

Изменения выдержки мяса

Изменения pH
- В процессе выдержки pH мяса значительно изменяется.
  После забоя животных pH мяса составляет от 6 до 7 и снижается примерно через 1 час, достигая минимального значения от 5,4 до 5,6 в стадии окоченения, а затем медленно повышается с увеличением времени хранения.
Изменения в задержке воды
- В процессе выдержки в мясе восстанавливается влагоудерживающая способность. Восстановление удержания воды связано с изменением pH, и по мере того, как раствор окоченения увеличивается, pH увеличивается постепенно — водоудерживающая способность мяса увеличивается.Белок распадается на более мелкие части, вызывая увеличение осмотического давления мышечных волокон.
  Восстановление удержания воды может быть восстановлено только частично, что не может быть восстановлено до исходного состояния, так как структура мышечного фибрина претерпела изменения во время старения.
Изменения нежности
- Нежность достигает самого низкого уровня через 2 дня и ночи, например, средняя нежность свежего мяса составляет 74%, а через 6 дней и ночей она снова увеличивается, составляя в среднем до 83% свежего мяса.
Изменение вкуса
- В процессе старения содержание свободных аминокислот в мясе увеличивается, так как белок разлагается катепсином.
  Например, тирозин и фенилаланин мало в свежем мясе, однако тирозин, фенилаланин, треонин, триптофан присутствуют в стареющем мясе после процесса выдержки мяса, и эти аминокислоты имеют улучшенный вкус и аромат мяса. Поэтому выдержка используется для улучшения вкуса мяса.Во время процесса старения мяса при разложении АТФ образуется гипоксантиновый нуклеотид (ИМФ), который действует как усилитель вкуса мяса.

Изучение аутолитических изменений в мясе и говядине благородного оленя

Предпосылки / Цели: Целью данного исследования является изучение показателей процесса автолиза (химический состав, микробиологический анализ, pH, водосвязывающая способность, активность тканевых ферментов, технологическая активность). properties) для выбора оптимальных сроков созревания мяса благородных оленей перед использованием его в мясных продуктах. Методы. Экспериментальное исследование проводилось в сравнительном аспекте с говядиной. Определение микробиологических показателей образцов проводили методом бактериологического анализа. Содержание гликогена в образцах тканей определяли качественной реакцией с химическим агентом антрон. Для потенциометрических измерений активной кислотности мяса использовался отечественный pH-метр милливольтметр «pH-150». Для определения активности протеиназ использовали модифицированный метод Ансона. Сила сдвига измерялась с помощью прибора ПМ-3.Водосвязывающую способность определяли методом уплотнения. Потерю веса конечных продуктов определяли весовым методом. Результаты. Исследования показали, что поведение белковых веществ в процессе автолиза определяется pH мяса и интенсивностью гликолиза. Исследования водосвязывающей способности и структурно-механических свойств мяса благородного оленя в процессе автолиза согласуются с данными о растворимости миофибриллярных белков. Исследование показало, что исчезновение трупного окоченения происходит на шестой день у благородного оленя и на третий-четвертый день у говядины. Сравнительный анализ пищевой ценности показал, что мясо благородного оленя отличается от говядины практически по всем показателям. Так, содержание влаги в мясе благородного оленя на 5,58% больше, чем в говядине, содержание белка в мясе благородного оленя незначительно выше, чем в говядине — на 0,96%. Содержание жира в мясе благородных оленей сильно отличается от говядины — 1,21% против 9,59%, поскольку жир в тушах благородных оленей в основном концентрируется в области крупа. Применения / Улучшения: Определение химического состава и биологической ценности измельченного мяса благородного оленя показало, что оно соответствует показателям качества других видов мяса и может быть использовано в производстве товаров для здоровья.

Ч20

5,2 Автолитические изменения

Содержание — предыдущий — следующий

Автолиз означает «самопереваривание». Было известно на протяжении многих лет существует как минимум два вида рыб порча: бактериальная и ферментативная. Учьяма и Эхира (1974) показали, что у трески и желтохвоста ферментативные изменения относящиеся к свежести рыбы предшествовали и не были связаны с изменениями в микробиологическом качестве.У некоторых видов (кальмары, сельдь), ферментативные изменения предшествуют и поэтому преобладают над порча охлажденной рыбы. В других случаях автолиз способствует различной степени к общей потере качества в дополнение к микробно-опосредованные процессы.

Производство энергии в посмертной мышце

В момент смерти снабжение мышц кислородом ткань прерывается, потому что кровь больше не перекачивается сердце и не циркулирует через жабры, где в живые рыбы обогащаются кислородом.Поскольку нет кислорода доступны для нормального дыхания, производства энергии из количество потребляемых питательных веществ сильно ограничено. Рисунок 5.2 иллюстрирует нормальный путь производства мышечной энергии в большинстве живая костистая рыба (костистая рыба). Гликоген (хранится углевод) или жир окисляется или «сжигается» тканевые ферменты в серии реакций, которые в конечном итоге приводят к углекислый газ (CO ₂), вода и энергоемкие органическое соединение аденозинтрифосфат (АТФ). Этот тип дыхание проходит в два этапа: анаэробный и аэробный этап. Последнее зависит от постоянного присутствия кислород (0 ₂), доступный только в сердечно-сосудистая система. Большинство ракообразных способны дышать вне водной среды за счет поглощения атмосферных кислород в течение ограниченного периода времени.

Рисунок 5.2 Аэробное и анаэробное расщепление гликогена в мышцах рыб

Рисунок 5.2 также показывает, что в анаэробных условиях АТФ может синтезироваться двумя другими важными путями из креатинфосфат или аргининфосфат. Бывший источник энергии ограничивается мышцами позвоночных (костистые рыбы), в то время как последнее характерно для некоторых беспозвоночных, таких как головоногие моллюски (кальмары и осьминоги). В любом случае производство АТФ прекращается, когда истощаются креатин или аргинин фосфаты. Это Интересно отметить, что октопин является конечным продуктом анаэробный метаболизм головоногих моллюсков и не является кислым (в отличие от лактат), таким образом, любые изменения в посмертных pH в таких животные не связаны с производством молочной кислоты из гликоген.

Для большинства костистых рыб гликолиз — единственный возможный путь. для производства энергии, когда сердце перестает биться. Этот более неэффективный процесс имеет в основном молочную и пировиноградную кислоты в качестве конечных продуктов. Кроме того, АТФ производится при гликолизе, но только 2 моля на каждый моль окисленной глюкозы по сравнению с 36 моль АТФ производится на каждый моль глюкозы, если гликолитическая конечные продукты окисляются аэробно в митохондрии в живое животное.Таким образом, после смерти анаэробная мышца не может поддерживать нормальный уровень АТФ, а когда внутриклеточный уровень снижается с 7-10 моль / г до <1,0 ммоль / г ткани, мышца переходит окоченения трупного. вскрытие гликолиз приводит к накоплению молочной кислоты, которая в в свою очередь снижает pH мышц. У трески pH снижается с 6,8. до конечного pH 6,1-6,5. У некоторых видов рыб финальный pH может быть ниже: у крупной скумбрии максимальное значение жесткость pH может быть всего 5. 8-6,0 и всего 5,4-5,6 у тунца и палтус, однако такие низкие уровни pH необычны для морских костистые кости. Эти значения pH редко бывают такими низкими, как наблюдаемые для сообщения . mortem мышца млекопитающего. Например, говяжья мышца часто опускается. до уровня pH 5,1 в трупном окоченении . Количество молочной произведенная кислота связана с количеством хранимых углеводов (гликоген) в живой ткани. В общем, в мышцах рыбы содержится относительно низкий уровень гликогена по сравнению с млекопитающими, пока после смерти вырабатывается меньше молочной кислоты.Кроме того, питательные состояние рыбы и количество стресса и физических упражнений встречающиеся перед смертью, окажут драматическое влияние на уровни сохраненного гликогена и, следовательно, на конечном посте mortem pH. Как правило, хорошо отдохнувшая, откормленная рыба содержит больше гликогена, чем истощенная рыба. В недавнем исследовании японского вьюна (Chiba et al., 1991), было показано, что только минуты напряжение перед захватом привело к снижению на 0,50 единиц pH в 3 часов по сравнению с непробиваемой рыбой, pH которой упал только 0. 10 единиц за тот же период времени. Кроме того, те же авторы показали, что кровотечение из рыбы значительно сократило сообщение mortem производство молочной кислоты.

Уменьшение pH мышц рыб post mortem влияние на физические свойства мышцы. Поскольку pH падает, чистый поверхностный заряд на мышечных белках уменьшается, заставляя их частично денатурировать и терять часть воды — удерживающая способность.Мышечная ткань в состоянии окоченения труп теряет влагу при приготовлении и особенно непригоден для дальнейшей обработки, связанной с нагреванием, так как тепловая денатурация увеличивает потерю воды. Потеря воды имеет пагубно влияет на структуру мускулов рыбы, и это было Лав (1975) показал, что существует обратная связь между прочностью мышц и pH, неприемлемые уровни прочности (и потеря воды при приготовлении пищи), происходящая при более низких уровнях pH (рис. 5.3).

Рисунок 5.3. Взаимосвязь между текстурой мышц трески и pH, адаптировано из Любовь (1975). Черные пятна относятся к рыбе, пойманной в Сент-Кильде, Altantic Ocean, а треугольники обозначают рыбу, пойманную на Fyllas. Банк, пролив Дэвиса

Аутотиз и катаболизм нуклеотидов

Как упоминалось ранее, трупное окоченение наступает, когда уровень мышечного АТФ падает до <1,0 ммоль / г.АТФ - это не только источник высокой энергии, необходимой для сокращение мышц у живого животного, но также действует как пластификатор мышц. Само по себе сокращение мышц контролируется кальций и фермент, АТФ-аза, который содержится в каждой мышце клетка. Когда внутриклеточный Ca ⁺² уровни> 1 мМ, Ca ⁺² -активировано АТФ-аза снижает количество свободного АТФ в мышцах, что приводит к взаимодействие между основными сократительными белками, актином и миозин.В конечном итоге это приводит к укорачиванию мышц, делая его жестким и нерастяжимым. Рыба в состоянии трупного окоченения обычно не могут быть разделены на филе или переработаны, потому что тушка слишком жесткая, чтобы ею можно было манипулировать, и часто искажается, делая обработка машины невозможна (см. также раздел 3.2 по прокачке и раздел 5.1 о сенсорных изменениях).

Разрешение строгость процесс еще не полностью понят, но всегда приводит к последующему смягчение (расслабление) мышечной ткани и считается связанных с активацией одного или нескольких естественные мышечные ферменты, переваривающие определенные компоненты комплекса трупное окоченение .Смягчение мышца при разрешении окоченения (и в конечном итоге процессы порчи) совпадают с автолитическими изменениями. Среди изменений одними из первых были отмечены деградация родственных АТФ соединений в более или менее предсказуемым образом после смерти. Рисунок 5.4 иллюстрирует расщепление АТФ с образованием аденозиндифосфата (АДФ), аденозина монофосфат (AMP), монофосфат инозина (IMP), инозин (Ino) и гипоксантин (Hx).Разложение катаболитов АТФ происходит так же с большинством рыб, но скорость каждой индивидуальная реакция (от одного катаболита к другому) сильно варьируется от одного вида к другому и часто прогрессирует случайно с воспринимаемым уровнем порчи, как определено подготовленными аналитиками. Сайто и др. (1959) были первыми, кто соблюдайте эту закономерность и разработайте формулу свежести рыбы. на основе этих автолитических изменений:

Кайо = {[Ино] + [Hx] \ [ATP] + [ADP] + [AMP] + [IMP] + [Ino] + [Hx]} x 100

— где [ATP], [ADP], [AMP], [IMP], [Ino] и [Hx] представляют относительные концентрации этих соединений в мышцах рыб измеряется в разное время при хранении в охлажденном состоянии.

Индекс К или «свежести» дает относительный оценка свежести, основанная в первую очередь на автолитических изменениях, которые происходит во время вскрытия и хранения мышцы. Таким образом, чем выше значение K, тем ниже уровень свежести. К сожалению, некоторые виды рыб, такие как атлантическая треска, достигают максимальное значение K задолго до истечения срока годности, определенного подготовленными судьями, поэтому K не считается надежным, поскольку индекс свежести для всех морских рыб.Также деградация нуклеотидных катаболитов только случайно изменения свежести и не обязательно связаны с причиной ухудшение свежести, поскольку считается, что только Hx имеет прямое воздействие на неприятный привкус испорченной рыбы (Хьюз и Джонс, 1966). В настоящее время широко признано, что IMP отвечает за желаемый вкус свежей рыбы, который только присутствует в морепродуктах высшего качества. Ни один нуклеотид считается, что катаболиты связаны с предполагаемыми изменениями в текстуре во время автолитического процесса, кроме, конечно, АТФ потеря которого связана с окоченением и трупным окоченением.

Рисунок 5,4 Вскрытие Деградация АТФ в рыбья мышца. Ферменты включают: 1. АТФ-азу; 2. миокиназа; 3. AMP дезаминаза; 4. фосфогидролаза IMP; 5а. нуклеозид фосфорилаза; 5б. инозинуклеозидаза; 6,7. ксантиноксидаза.
Источник: Gill (1992)

Surette et al. (1988) следили за автолизом стерильных и нестерильная треска, на что указывают катаболиты АТФ. Ставки образование и распад IMP были одинаковыми как у стерильных, так и у нестерильные образцы тканей трески (рисунки 5.5а и 5.5б), указывает на то, что катаболический путь деградации АТФ через инозин полностью за счет автолитических ферментов.

Конверсия Ino в Hx ускорилась примерно на 2 дня для нестерильных образцов, предполагая, что бактериальный нуклеозид фосфорилаза (фермент 5.a на рисунке 5.4) играет важную роль в post mortem производство Hx в охлажденной треске (см. также раздел 5.3). Интересно отметить, что Surette et al.(1988) не смогли восстановить нуклеозидфосфорилазу из свежеубитая треска, но Surette et al. (1990) позже перешел к выделить и очистить этот фермент от бактерии Proteus извлекается из испорченного филе трески. Как упоминалось ранее, большие можно ожидать вариаций в структуре нуклеотидных деградация от одного вида к другому. Вариации Hx среди различных видов рыб показаны на рисунке 5.6. Это понятно следовательно, это определение Hx, вероятно, не будет полезно для такие виды, как рыба-меч и морской окунь.

Рисунок 5.5a Изменения IMP, Ino и Hx в стерильном филе трески при 3 ° C, адаптировано из Gill (1990)

Рисунок 5.5b Изменения IMP, Ino и Hx в нестерильном филе трески на 3C, адаптировано из Gill (1990)

Нет сомнений в том, что физическое обращение ускоряет автолитические изменения у охлажденной рыбы.
Surette et al. (1988) сообщили, что скорость выхода из строя катаболитов нуклеотидов было больше в стерильном филе, чем в цельная треска потрошеная нестерильная.Возможно, это не удивительно поскольку было показано, что многие автолитические ферменты разделены на отдельные мембранные пакеты, которые сломаться при физическом насилии и привести к тщательное смешивание фермента и субстрата. Измельчение рыбы лед или другая рыба могут серьезно повлиять на съедобность и выход филе даже для рыбы с относительно низким бактериальная нагрузка, демонстрирующая важность автолитического процессы.Холодную рыбу нельзя хранить в ящиках глубже 30 см, и не менее важно убедиться, что ящики для рыбы не разрешено «гнездо» одно поверх другого, если автолиз необходимо свести к минимуму. Системы транспортировки рыбы и для слив из сосудов должен быть спроектирован таким образом, чтобы избежать физическое повреждение нежных тканей.

Рисунок 5.6 Вариация скорости накопления Hx у нескольких видов при хранении во льду. По материалам Fraser et al.(1967)

Разработано несколько экспресс-методов для определение индивидуальных нуклеотидных катаболитов или комбинации, включая индекс свежести. Два недавних отзыва следует проконсультироваться (Gill, 1990, 1992).

Автолитические изменения с участием протеолитических ферментов

Многие протеазы были выделены из мышц рыб и эффекты протеолитического распада часто связаны с обширными размягчение тканей.Пожалуй, один из самых ярких примеров аутолитического протеолиза — это частота взрыва живота у пелагические (жирная рыба) виды, такие как сельдь и мойва. Этот тип размягчения тканей наиболее преобладает в летние месяцы при интенсивном питании пелагических особей, особенно «красных» корм », состоящий из копепод и эвфаузиид. Низкий пептиды с молекулярной массой и свободные аминокислоты, продуцируемые автолиз белков не только снижает коммерческую приемлемость пелагических рыб, но у мойвы, хранящейся в больших количествах, наблюдается автолиз для ускорения роста бактерий, вызывающих порчу, за счет превосходная среда для роста таких организмов (Акснес и Бреккен, 1988). Индуцирование бактериальной порчи мойвы автолиз также привел к декарбоксилированию аминокислот, производство биогенных аминов и снижение питательной ценности рыбу значительно. Это особенно важно, поскольку автолиз и рост бактерий значительно снижают коммерческую ценность пелагических рыб, используемых для производства рыбной муки.

Аналогичным образом использовалась сельдь навалом, используемая для производства рыбной муки. обнаружено, что они содержат карбоксипептидазы A и B.химотрипсин и трипсин; и предварительные исследования показали, что протеолиз может подавляться добавлением экстрактов картофеля, которые не только замедлил протеолиз, но привело к снижению роста микробов и сохранение пищевой ценности шрота (Акснес, 1989).

Совсем недавно Botta et al. (1992) обнаружили, что автолиз висцеральная полость (брюшко) сельди больше относилась к методы физического обращения, чем биологические факторы, такие как размер рыбы, количество красного корма в кишечнике или содержание икры. В В частности, было показано, что для сельди замораживание / оттаивание, время оттаивания при 15 ° C и время хранения в замороженном состоянии было намного больше влияние на живот, чем биологические факторы.

Катепсины

Хотя в ткани рыб, возможно, именно катепсины описывались чаще всего. Катепсины «кислотные» протеазы обычно находятся в крошечных субмикроскопических органеллы, называемые лизозомами.В живой ткани изозомал протеазы, как полагают, ответственны за расщепление белков на места травм. Таким образом, катепсины по большей части неактивны. в живой ткани, но попадают в клеточные соки при физическое насилие или при замораживании и оттаивании вскрытие мышца.

Катепсины D и L, как полагают, играют важную роль в автолитическая деградация тканей рыб, поскольку большинство других катепсины также имеют относительно узкий диапазон активности pH низкий, чтобы иметь физиологическое значение.Reddi et al. (1972) продемонстрировали, что фермент, предположительно являющийся катепсином D из зимняя камбала была активна в диапазоне pH 3-8 с максимальным около pH 4,0, хотя не было предпринято никаких попыток подтвердить идентичность фермента с использованием синтетических субстратов или специфических ингибиторов. Тем не менее, фермент был гораздо менее активен в присутствии АТФ, предполагая, что такой фермент будет активен только в период после mortem мышцы рыбы. Также ингибировалась активность фермента. сильно из-за присутствия соли (Рисунок 5.7) практически без активность, остающаяся после 25-часовой инкубации в присутствии 5% натрия хлорид. Поэтому маловероятно, что фермент Редди был активен в соленых рыбных продуктах.

Катепсин L участвует в смягчении лосося мышца во время нерестовой миграции. Вероятно, что этот фермент способствует большему автолизу мышц рыб, чем катепсин D так как он гораздо более активен при нейтральном pH и, как было показано, переваривать миофибриллярные белки (актомиозин), а также соединительная ткань.Ямасита и Коногая (1990) произвели сильные доказательства причастности катепсина L, а не других катепсинов к размягчение семги во время нереста. Они продемонстрировали, что электрофорез очищенных миофибрилл, обработанных катепсином L привели к шаблонам, которые были почти идентичны шаблонам белки, полученные из мышц нерестящихся рыб.

Кроме того, автолитическая активность катепсина L коррелировала с хорошо с текстурой мышцы, измеренной инструментально.Линейная корреляция между активностью катепсина L и нарушением сила мышц была отличной; r = 0,86 и -0,95 для свежие и замороженные / размороженные ткани соответственно. Это интересно что во всех случаях автолитическая способность, измеряемая активность катепсина L была выше в замороженной / размороженной ткани, чем в свежая ткань. Замораживание и оттаивание часто разрушают клетки мембраны, позволяющие автолитическим мембраносвязанным ферментам реагировать с их натуральные субстраты. Фермент и его встречающиеся в природе ингибитор был дополнительно изучен теми же авторами (Ямашита и Коногая, 1992).Катепсин L также был связан с производство желеобразного размягчения из камбалы (Toyohara et al. al., 1993 а) и неконтролируемое размягчение тихоокеанского хека мышца, зараженная миксоспоридиями (Toyohara et al. др., 1993 б).

Рисунок 5. 7 Влияние NaCl на катептическую активность. Адаптировано из Reddi и другие. (1972)

Ткани таких инфицированных рыб не имеют большого коммерческого значение, но в настоящее время неизвестно, является ли это паразитом или хозяин, который секретирует протеолитические ферменты, которые автолизируют мышца.

Помимо пагубного воздействия на консистенцию, катептический ферменты вызывают преднамеренные автолитические изменения в ферментированной рыбе продукты. Например, считается, что катепсины ответственны за для серьезных изменений текстуры во время ферментации соленых консервированные японские кальмары и карась (Makinodan et al., 1991, 1993).

Кальпаинс

Вторая группа внутриклеточных протеаз, называемая «кальпаины» или «фактор, активированный кальцием» (CAF) недавно был связан с автолизом мышц рыб и содержится в мясе, рыбах и ракообразных.Нежность — это наверное, самая важная качественная характеристика красного мяса. Уже почти столетие известно, что вскрытия тела старение красного мяса происходит в процессе тендеризации. Calpains были признаны ответственными за вскрытия автолиз мяса за счет переваривания белков z-линии миофибриллы. Хотя прочность незамороженной мышцы рыбы, размягчение за счет автолиза — серьезная проблема ограничение коммерческой ценности.Кальпаины внутриклеточные эндопептидазы, требующие цистеина и кальция; м-кальпаин, требующий 5-50 мМ Ca ⁺², м-кальпаин, требующий 150-1000 мМ Ca ⁺². Большинство кальпаинов активны в физиологических условиях. pH, что дает основания подозревать их важность для рыб- умягчение при хранении в охлажденном виде.

Исследования показали, что в мышцах ракообразных кальпаины связаны с текстурными изменениями мышц, вызванными линькой, и проводить неспецифическое генерализованное пищеварение миофибриллы белки.Однако было показано, что кальпаины мышц позвоночных быть очень конкретным, переваривать в первую очередь тропинин-Т, десмин, тайтин и небулин, не атакующий ни актин позвоночных, ни миозин (Koohmaraie, 1992). Напротив, рыбные кальпаины переваривают миозин. (в частности, тяжелая цепь миозина), чтобы сформировать начальный фрагмент с приблизительной молекулярной массой 150 000 Да (Muramoto et al., 1989). Те же авторы показали, что рыбные кальпаины были далеко более активны при низких температурах, чем кальпаины млекопитающих и что скорости расщепления были видоспецифичными, будучи наиболее активен против миозинов с наименьшей термостабильностью.Таким образом, рыба виды, адаптированные к более низким температурам окружающей среды, более чувствительны к автолизу кальпаина, чем те, что происходят из тропических вод. Хотя кальпаин был обнаружен у нескольких видов рыб в том числе карпа (Toyohara et al., 1985), тилапии и креветок (Wang et al., 1993), а также тунец, горбыль, красный морской лещ и форель. (Muramoto et al., 1989), чтобы назвать несколько, на сегодняшний день имеется небольшое количество работ. продемонстрировали «причинно-следственную» связь между кальпаиновая активность и инструментальные измерения текстуры.

Коллагеназы

К этому моменту все посмертных автолитических изменений описанные были связаны с изменениями внутри мышечной клетки как таковой. Однако мясо костистых рыб делится на блоки по мышечные клетки, разделенные на «хлопья» или миотомы соединительная ткань, называемая миокомматами (рис. 3.3). Каждая мышца клетка или волокно окружены соединительной тканью, которая прикрепляет миокомматам на концах клеток с помощью тонкой коллагеновые фибриллы.При хранении в холодильнике эти фибриллы ухудшаются (Bremner and Hallett, 1985). Совсем недавно это было показали, что инструментальные измерения текстуры охлажденной форели мышцы уменьшились, поскольку количество коллагена типа V было солюбилизируется, предположительно из-за действия автолитического ферменты коллагеназы (Sato et al., 1991). Именно эти ферменты которые предположительно вызывают «зияние» или выход из строя миотом при длительном хранении на льду или кратковременном хранении при высокая температура. Для атлантической трески было показано, что при достигнув 17C, зияние неизбежно, предположительно из-за деградация соединительной ткани и быстрое укорачивание мышца из-за высокой температуры окоченение .

Относительно короткий срок хранения охлажденных креветок из-за также было показано, что размягчение ткани происходит из-за наличие ферментов коллагеназы (Nip et al., 1985). Источник ферменты коллагеназы креветок считаются гепатопанкреас (орган пищеварения).

Автоматическая смена при замораживании

Восстановление оксида триметиламина (ТМАО), осморегуляторное соединение у многих морских костистых рыб обычно из-за действия бактерий (раздел 5.3), но у некоторых видов в мышечной ткани присутствует фермент, который способен разрушать превратить ТМАО в диметиламин (DMA) и формальдегид (FA):

(CH ₃) ₃ NO (r) (CH ₃) ₂ NH + HCHO

Важно отметить, что количество формальдегида произведен эквивалентно образованному диметиламину, но далеко большее коммерческое значение. Формальдегид вызывает сшивание мышечных белков, делая мышцы жесткими и легко теряют свою водоудерживающую способность. Фермент, ответственный за Упрочнение, вызванное формальдегидом, называется ТМАО-азой или ТМАО. деметилаза и чаще всего встречается у гадоидных рыб (треска семья). Большинство известных на сегодняшний день ферментов ТМАО-деметилазы были связаны с мембраной и становились наиболее активными, когда ткань мембраны повреждены замораживанием или искусственно моющим средством солюбилизация.Темная (красная) мышца более активна чем белые мышцы, тогда как другие ткани, такие как почки, селезенка и желчный пузырь чрезвычайно богаты этим ферментом. Таким образом, это Важно, чтобы в рыбном фарше не было тканей органов например, почки гадоидных видов при закалке в замороженном следует избегать хранения. Часто бывает трудно гарантировать, что почка удаляется перед механическим депонированием, так как это конкретный орган проходит по всей длине позвоночника и приверженцы этого. Фермент ТМАО-аза был выделен из микросомальная фракция в мышцах хека (Parkin and Hultin, 1986) и
Изосомальная мембрана в ткани почек (Gill et al., 1992). Она имеет было показано, что упрочнение замороженных мышц хека коррелирует с количеством произведенного формальдегида, и что скорость образования ЖК наиболее высока при высоком замораживании температуры (Gill et al., 1979). Кроме того, было показано что степень упрочнения, вызванного FA, увеличивается за счет физических злоупотребление уловом до замораживания и по температуре колебания при хранении в замороженном состоянии.Наиболее практичные средства предотвращение автолитического производства ЖК заключается в хранении рыбы при температурах <-30C, чтобы свести к минимуму колебания температуры в холодильной камере и избегать грубого обращения или применения физическое давление на рыбу перед замораживанием. Автолитический изменения, влияющие на съедобность свежей и мороженой рыбы, резюмировано в Таблице 5.3. Вообще, самый главный сингл Фактором, влияющим на аутолиз, является физическое нарушение работы мышцы. клетки.Здесь не было предпринято никаких попыток справиться с щелочным протеазы, связанные с смягчением приготовленного сурими продукты. Статья Киношиты и др. (1990) имеет дело с активируемые нагреванием щелочные протеазы, связанные с размягчением в продуктах на основе сурими.

Таблица 5.3 Сводка автолитических изменений в охлажденной рыбе

Фермент (ы)	Подложка	Произведено изменений	Профилактика / ингибирование
гликолитический ферменты	Гликоген	— производство молочная кислота, pH тканей падает, потеря водоудерживающая способность мышцы — высокотемпературная жесткость май привести к зиянию	— рыба должна быть допущенным к пройти через строгость на температура максимально приближена к 0C как практически возможно — до жесткость напряжение должно быть избежал
автолитический ферменты, участвует в нуклеотиде поломка	ATP ADP AMP IMP	— потеря свежего рыбный ароматизатор, постепенное производство биттерны с Hx (позже ступеней)	— то же, что и выше — грубое обращение или раздавливание ускоряет поломку
катепсины	белков, пептиды	— размягчение изготовление тканей обработка затруднена или невозможно	— грубое обращение в течение хранение и разгрузка
химотрипсин, трипсин, карбокси- пептидазы	белков, пептиды	— автолиз висцеральная полость в пелагических регионах (брюшко-взрывы)	— проблема увеличился на замораживание / оттаивание или длительное — срочный холодильный склад
Кальпаин	Миофибрилла белки	— смягчение, линька умягчение у ракообразных	— удаление кальций таким образом предотвращение активации?
коллагеназы	Соединительный ткань	— «зияние» галтели — умягчение	— соединительный ткань деградация, связанная со временем и температура охлажденного хранилище
ТМАО деметилаза	ТМАО	— формальдегид-индуцированный закалка мерзлых Гадоидная рыба	— хранить рыбу в температура < -30C — физическое насилие и замораживание / оттаивание ускорить формальдегид — индуцированная закалка

Продолжить

Содержание — предыдущий — следующий

Исследование аутолитических изменений в мясе и говядине благородного оленя

Аннотация

Предпосылки / Цели: Целью данного исследования является изучение показателей процесса автолиза (химический состав, микробиологический анализ, pH, водосвязывающая способность, активность тканевых ферментов, технологические свойства) для выбора оптимального времени для оленей. созревание мяса перед использованием его в мясных продуктах. Методы: Экспериментальное исследование проводилось в сравнительном аспекте с говядиной. Определение микробиологических показателей образцов проводили методом бактериологического анализа. Содержание гликогена в образцах тканей определяли качественной реакцией с химическим агентом антрон. Для потенциометрических измерений активной кислотности мяса использовался отечественный рН-метр милливольтметр «рН-150». Для определения активности протеиназ использовали модифицированный метод Ансона.Сила сдвига измерялась с помощью прибора ПМ-3. Водосвязывающую способность определяли методом уплотнения. Потерю веса конечных продуктов определяли весовым методом. Выводов: Исследования показали, что поведение белковых веществ в процессе автолиза определяется рН мяса и интенсивностью гликолиза. Исследования водосвязывающей способности и структурно-механических свойств мяса благородного оленя в процессе автолиза согласуются с данными о растворимости миофибриллярных белков. Исследование показало, что исчезновение трупного окоченения происходит на шестой день у благородного оленя и на третий-четвертый день у говядины. Сравнительный анализ пищевой ценности показал, что мясо благородного оленя отличается от говядины практически по всем показателям. Так, содержание влаги в мясе благородного оленя на 5,58% больше, чем в говядине, содержание белка в мясе благородного оленя незначительно по сравнению с говядиной — на 0,96%. Содержание жира в мясе благородных оленей сильно отличается от говядины — 1,21% против 9,59%, так как жир в тушах благородных оленей в основном концентрируется в области крупа. Применения / Усовершенствования: Определение химического состава и биологической ценности разделанного мяса благородного оленя показало, что оно соответствует показателям качества других видов мяса и может быть использовано в производстве продуктов для здоровья.
Ключевые слова: Говядина, катепсины, функциональные и технологические свойства мяса, созревание мяса, мясные ферменты, мясо благородного оленя

Что, черт возьми, такое автолиз и почему меня это должно волновать?

Этот пост может содержать партнерские ссылки, которые вам ничего не стоят, но помогают нам продолжать вносить положительные изменения.

Это тема, о которой я говорил со многими людьми в последнее время, и, поскольку она постоянно всплывает, я решил, что мне стоит ее выложить. Большинство людей никогда не слышали об этом термине, но они могут иметь смутное представление о том, что это такое, когда я объясню лучше. Позвольте мне начать с того, что это влияет на каждый аспект вашей жизни. Следовательно, это то, о чем вы должны знать. Итак, приступим!

Что такое автолиз?

Вы ведь знаете, как мусорщики ищут мертвых или умирающих, верно? Вы знаете, КАК они это делают? Такие животные, как гиена, гриф, а иногда даже пираньи, находят свою добычу по запаху.Но как такое может быть? Что ж, на самом деле это довольно просто.

Когда тело умирает или умирает, клеточные стенки начинают разрушаться, и этот процесс называется автолизом. Аутолиз или некроз — это автоматическая реакция организма на смерть, которая продолжается до тех пор, пока все клетки не разложатся. Это в основном самопереваривание тела. Это звучит грубо, но у этого есть цель в более грандиозной схеме вещей.

Автолиз также издает специфический запах, поскольку клеточные стенки разлагаются, что и привлекает к нему животных-падальщиков.Это важный процесс в жизненном цикле, поэтому это неизбежное зло.

Как это влияет на нас?

Теперь, когда вы знаете, что такое автолиз, следующий вопрос, который вы должны задать себе, — почему это влияет на меня сейчас? Что ж, это так, потому что, если вы непреднамеренно создаете автолитический процесс, который происходит в вашем ЗДОРОВОМ теле, вы убиваете клетки.

Я имею в виду, что каждый раз, когда вы что-то едите и / или пьете, это вызывает реакцию в вашем теле.Иногда и, надеюсь, большую часть времени эта реакция является положительной реакцией, используемой для устойчивости и исцеления. Однако есть много других случаев, когда то, что вы вкладываете в свое тело, может вызвать негативный эффект. В это время вы заставляете некоторые из ваших клеток умирать или создаете автолитический процесс.

Большинство из нас даже не подозревает, что мы это делаем, но это так. Так как же нам это остановить?

Питание

Лучший способ избежать автолиза — это следить за тем, что вы едите.И я не имею в виду только твои глаза!

По сути, лучший способ сделать это — отказаться от мяса.

Не поймите меня неправильно. Я не пытаюсь превратить всех в вегетарианцев или веганов, но в этом есть много правды. Когда вы кладете в свое тело мертвое животное, иначе говоря, мясо, вы фактически вводите автолитические клетки в свое собственное тело.

Тот факт, что вы вводите клетки, которые подвергаются процессу разложения, в ваши здоровые клетки, может вызвать только одну реакцию.Как вы думаете, что это такое?

Это, конечно же, ТАКАЯ реакция!

Итак, поедая мясо, вы заставляете некоторые из ваших собственных клеток подвергаться автолитическому процессу и, по сути, совершаете самоубийство. Делая это, вы негативно воздействуете на клеточный уровень. Это может негативно повлиять на все остальные системы вашего тела.

Вы наносите вред своей в остальном здоровой экосистеме, и ваша иммунная система будет пытаться исправить то, что повреждено. Итак, теперь вы подвергаете нагрузку и свою иммунную систему.Это только делает вас более восприимчивыми к любым другим бактериям, грибкам или болезням, которым вы можете быть подвержены.

Хотя основным виновником является употребление мяса, существует множество других факторов, которые могут вызвать автолиз. Некоторые из них включают:

Употребление в пищу продуктов, содержащих рост грибов
Употребление в пищу продуктов, содержащих определенные бактерии
Употребление в пищу любых продуктов, на которые у вас аллергия или непереносимость
Отсутствие регулирования уровня pH (то есть ешьте меньше кислых продуктов и больше продуктов, богатых щелочами)

The Takeaway

Если вы будете следовать основным правилам, изложенным выше, в том числе по возможности избегать мяса, вы сохраните свое здоровое тело ЗДОРОВЫМ. Это означает, что он не только будет работать более эффективно, но и улучшить качество вашей жизни.

Я знаю, что многим из вас, хищников, это кажется чрезмерным. Я принадлежу к школе «каждому своему», так что ты любишь тебя, а я сделаю меня.

Но имейте это в виду. Я был вегетарианцем, не содержащим глютен, и придерживаюсь диеты с низким содержанием натрия большую часть своей жизни. Хорошо, часть с низким содержанием натрия была только последние 9 лет или около того, но этого достаточно, чтобы сосчитать.

При этом я не болею (я не болел гриппом с 18 лет) и выздоравливаю на удивление быстро. Просто спросите любого врача, который когда-либо лечил меня от автомобильной аварии или любой другой опасной для жизни травмы, которую перенесло мое тело. Я не только выживаю, но и выздоравливаю, как чемпион, и процветаю.

На одном из моих графиков даже написано «Супермен» вверху, потому что я зажил даже быстрее, чем они когда-либо видели. Более того, когда я появился в отделении неотложной помощи, они были поражены тем, что я проснулся, водил машину и гулял, хотя должен был потерять сознание от боли. Я должен признать, что посмеялся над этим, но, возможно, в этом есть доля правды.

Я делаю все, что в моих силах, чтобы хорошо питаться большую часть времени (см. Мой пост о картошке фри), чтобы мое тело делало то, что мне нужно. И тем самым я гарантирую, что проживу свою лучшую жизнь в полной мере как можно дольше.

Что вы делаете для поддержания здоровья тела, и слышали ли вы раньше об автолизе?

Микробная порча мяса и мясопродуктов

На главную »Пищевая микробиология» Микробная порча мяса и мясопродуктов

Введение

Мясо и продукты из него являются очень питательными продуктами, которые широко потребляются людьми во всем мире.
Мясо может быть получено от различных птиц (курица, индейка, утка и т. Д.) Или млекопитающих (свинина, баранина, буйвол, овца), и после убоя туши и первичные отрубы перерабатываются в сырые или переработанные пищевые продукты.
Это питательный, богатый белком продукт, который является скоропортящимся и имеет короткий срок хранения.
Биологическая и химическая природа мяса приводит к его порче с момента убоя до употребления.
Мясо и продукты из него, такие как ветчина, колбасы, колбасы, колбасы, копчености, мясо в вакуумной упаковке, мясной фарш и т. Д.все подвержены микробной порче .

Создано с BioRender.com

Источник и причины загрязнения

Порча мяса может быть вызвана естественными процессами, такими как окисление липидов или автолитический фермент, который происходит в мышцах после убоя. Несколько факторов ответственны за микробное загрязнение мяса, например:

Бактериальная флора животных.
Ножи, посуда, руки и одежда рабочих.
Предубойная обработка скота и послеубойная обработка мяса.
обработка во время забоя, потрошения и обработки
терморегуляторы при забое,
обработка и распространение
вид используемой упаковки
Правила обращения и хранения

Серия событий имеет место во время трупного окоченения после убоя животного, например:

Прекращается дыхание, что останавливает синтез АТФ.
Недостаток АТФ вызывает жесткость мышц
Снижение окислительно-восстановительного потенциала из-за недостатка кислорода
Потеря витаминов и антиоксидантов вызывает развитие прогорклости.
Начинается гликолиз, при котором большая часть гликогена превращается в молочную кислоту, которая снижает pH
Окончание ретикулоэндотелиальной системы приводит к повышенной чувствительности мяса к микроорганизмам.
Нервные и гормональные регуляции прекращаются, в результате чего температура животного падает, а жир затвердевает.
Накапливаются различные метаболиты, которые также способствуют денатурации белка.

Порча свежего мяса

Свежее мясо подвержено порче под действием ферментов и микробов.
Изменения автолиза вызывают протеолитическое действие на мышечную и соединительную ткань и гидролиз жиров.
На выживание и рост микроорганизмов влияет состав атмосферы, окружающей мясо.
Свежее мясо содержит питательные вещества, такие как сахар, аминокислоты, витамины, кофакторы и т. Д., И имеет pH (5.5-5.9) и Aw (0.85), влияющие на рост микроорганизмов.
Наиболее распространенными бактериями, выделяемыми из свежего мяса, являются бактерии из родов Acinetobacter, Pseudomonas, Brochothrix thermosphacta, Flavobacterium, Psychrobacter, Moraxella, Staphylococci, Micrococci, молочнокислые бактерии (LAB), и различные роды бактерий Enterobacteria
.
Микробные патогены, обнаруженные в свежем мясе, — это Salmonella, Campylobacter, E.coli, Listeria monocytogenes.

Есть два вида порчи мяса:

Порча в аэробных условиях
Порча в анаэробных условиях

Виды дефектов свежего мяса, вызванные микроорганизмами

Состояние	Вид дефекта	Микроорганизмы
Аэробные условия	Поверхностная слизь	Псевдомонады, Moraxella, Streptococcus, Bacillus, micrococcus
	Красный цвет мяса, называемый «налетом», вызванный образованием окисляющего соединения	Lactobacillus, Leuconostoc
	Окислительная прогорклость	Pseudomanas spp, Archromobacter
	Красное пятно	Serratia marcescens,
	Синий цвет	Pseudomonas syncyanea
	Зеленовато-синее или коричневато-черное пятно	Chromobacterium lividum
	Липкость, усы, зеленые пятна	Форма

Анаэробные условия	Гниение	Clostridium spp, Alcaligennes, Proteus
Анаэробные условия	Кислый	Молочнокислые бактерии

Порча мяса

Рост микробов, окисление и ферментативный автолиз — три основных механизма, ответственных за порчу мяса.
Питательный состав, высокое содержание воды и умеренный pH мяса делают его отличной средой для роста микробов.
Нормальная флора лимфатических узлов животного, загрязняющая мясо, — это Staphylococcus, Streptococcus, Clostridium и Salmonella.
Мясо может содержать различные бактерии, включая виды Acinetobacter, Aeromonas, Alcaligenes, Alteromonas, Brochothrix, Carnobacterium, Escherichia, Enterobacter, Enterococcus, Flavobacterium, Lactobacillus, Leuconostoc, Micrococcus, Proteus, Pseudomonas, и Sseudomonas. .
Патогенными микробами, заражающими мясо, являются штаммов Salmonella enteric, Yersinia enterocolitica, Campylobacter jejuni, Aeromonas hydrophila, Listeria monocytogenes, и Escherichia coli .
видов плесени, обнаруженных в мясе, включают Cladosporium, Sporotrichum, Geotrichum, Penicillium, и Mucor , а виды дрожжей включают Candida spp., Cryptococcus spp. . И Rhodotorula spp.
Основными дефектами, наблюдаемыми в мясе, являются неприятный запах, привкус, изменение цвета и газообразование.

Некоторые дефекты, вызванные микроорганизмами в различных видах мяса:

Продукты	Дефекты	Микроорганизмы
Мясо в вакуумной упаковке	Сульфидный запах	Clostridium spp ., Hafnia spp.
	h3S озеленение	Shewanella spp .
	Выдувной пакет	Clostridium spp ., молочнокислые бактерии
Свежее мясо	Гниение	Alcaligenes, Clostridium, Chromobacterium, Proteus vulgaris, Pseudomonas fluorescens
Свежее мясо	Кислый	Chromobacterium, Pseudomonas
Вяленое мясо	Заплесневелый запах	Aspergillus, Penicillium, Rhizopus
	Озеленение	Педиококк, стрептококк
	Кислый	Микрококк, псевдомонас
	Слизистый	Leuconostoc
Упаковка мяса в модифицированной атмосфере	Кислый привкус, неприятный запах	Leuconostoc, Lactobacillus
Упаковка мяса в модифицированной атмосфере	Кислый	Б. термосфакта
Мясо охлажденное фасованное	Посторонние привкусы, слизь, гниение	Псевдомонады, Acinetobacter, Moraxella
Мясо охлажденное фасованное	изменение кислого вкуса, слизи и вкуса	Молочнокислые бактерии

Порча охлажденного мяса
Когда свежее мясо хранится в холодильнике при 4 ± 1 ° C, оно остается в хорошем состоянии в течение 5-7 дней
Охлажденная температура способствует со временем росту психрофильных организмов.
Загрязнения происходят во время операций по нарезке и сервировке, от рук, от машин для нарезки и другого оборудования.
Несоответствие гигиены может привести к заражению мяса порчей и патогенными микроорганизмами
Важными видами бактерий, вызывающими порчу охлажденного мяса, являются Acinetobacter, Moraxella, Pseudomonas, Aeromonas, Alcaligenes и Micrococcus.
Роды плесени, связанные с порчей охлажденного мяса: Alternaria, Cladosporium, Geotrichum, Mucor, Monilia, Penicillium, Sporotrichum и Thamnidium ; и роды дрожжей, связанные с порчей охлажденного мяса, — это Candida, Torulopsis, Debaryomyces, и Rhodotorula.
Обычно Brochothrix thermosphacta и молочнокислые бактерии являются бактериями, вызывающими порчу охлажденного мяса.
Патогенные микроорганизмы, обнаруженные в охлажденном мясе, включают C. botulinum типа E, Yersinia enterocolitica, энтеропатогенные Escherichia coli, Listeria monocytogenes и Aeromonas hydrophila , поскольку они способны расти при температурах ниже 5 ° C.
Порча вяленого мяса

Вяленое мясо — это мясо, которое консервируется путем выдержки, сушки, консервирования, засолки или копчения для улучшения вкуса и продления срока его хранения.
Некоторыми примерами вяленого мяса являются колбаса, бекон, салями, ветчина, мясные консервы, вяленое острое мясо, мясные соленья, шашлык, фрикадельки, мясные котлеты и т. Д.
Вяленое мясо имеет более длительный срок хранения по сравнению со свежим и сырым мясом, однако оно не застраховано от порчи.

Микроорганизмами, вызывающими порчу обработанного и вяленого мяса, являются молочнокислые бактерии (например, Lactobacillus sake, Lactobacillus curvatus, Leuconostoc gelidium, Leuconostoc carnosum, Leuconostoc mesenteroides ), Acinetobacter, , Acinetobacter .
Плесень, вызывающая порчу, обнаруженная в колбасе, включает Aspergillus, Penicillium, Rhizopus, и Thamnidium
Дрожжи, вызывающие порчу, обнаруженные в колбасе, включают Candida, Debaryomyces, Torula, Torulopsis, и Trichosporon.
Другие вызывающие порчу микроорганизмы, обнаруженные в колбасе, включают Clostridium spp , Hafnia spp , Weisella spp , Shewanella spp , Pseudomonas spp , Enterococcus spp и т. Д.
Патогенные микроорганизмы, обнаруженные в колбасе, включают Escherichia coli, Salmonella, Staphylococcus aureus, Listeria monocytogenes, Clostridium botulinum, и Toxoplasma gondii.
Рост микробов в вяленом мясе может привести к образованию слизи, разрушению структурных компонентов, снижению водоудерживающей способности, появлению посторонних запахов и текстуры, а также к изменению внешнего вида.

Некоторые дефекты в различных вяленых мясных продуктах, вызванные микроорганизмами:

Вяленые мясные продукты	Дефекты	Микроорганизмы
Колбаса сушеная	маленькое темное пятно	Б.thermosphacta, Lactobacillus, Leuconostoc, Microbacterium, Micrococcus, Alternaria
	Производство CO2	гетероферментативный LAB
	Производство газообразного оксида азота	нитратредуцирующие бактерии
	Озеленение с помощью h3O2	гетероферментативный Lactobacillus fructivorans, L. jensenii, L. viridescens, Leuconostoc , Enterococcus faecium, Enterococcus faecalis , Pediococcus
	Слой слизи на поверхности	Micrococcus и дрожжи
	размытость и обесцвечивание	Penicillum verrucosum Aspergillus glaucus
Колбасные изделия	h3S производство	Vibrio, Enterobacteriaceae
Бекон	Капустный запах	Providencia
Бекон	бело-серое или серовато-зеленое пятно	Aspergillus, Alteraria, Fusarium, Mucor, Rizopus
Ветчина	Гниение	Enterobacteriacae, Proteus
	Кислый	Молочнокислые бактерии , Enterococcus, Micrococcus, Bacillus, Clostridium
	Костный налет	Serratia spp , Clostridium spp , Proteus spp
	Красное пятно	Halobacterium salinarum
	Голубое пятно	Pseudomonas syncyanea, Penicillum Soinulosum, Rhodotonela spp
	Темное пятно	Альтернариоз
Колбасы	Прокисление, неприятный запах	Молочнокислые бактерии
	Поверхностная слизь	Bacillus, Lactobacillus, Leuconostoc
	Озеленение	Enterococcus, Lactobacillus, Leuconostoc, Pediococcus
Сушеное мясо	Поверхностная слизь	Микрококк
	закваска	Halobacterium salinarum
	Неприятный запах	Flavobacterium
	Синий цвет	П. syncyanea, P. Spinulosum
	красный цвет	Bacillus spp
Копчености	Неприятный запах	Микрококк, дрожжи, плесень
Копчености	Кислый	Lactobacillus Plantarum, L. Mesenteroides, Clostridium spp
Мясные соления	Гниение	Vibrio, Alcaligenes, Spirillum
	закваска	Lactobacillus, Micrococcus
	Образование слизи	Leuconostoc.

Список литературы

Бахтиари Ф., Саеванд Х. Р., Ремели М., Хиппе Б., Хоссейни Х. и Хаслбергер А. Г. (2016). Оценка источников бактериального заражения на линии по производству мяса. Журнал качества пищевых продуктов , 39 (6), 750–756. https://doi.org/10.1111/jfq.12243
Бисвас, А. К., Кондаиа, Н., Анджанеюлу, А.С.Р., и Мандал, П.К. (2010). Причины, проблемы, последствия и контроль микробных загрязнителей в мясе-Обзор. International Journal of Meat Science , 1 (1), 27–35 https://doi.org/10.3923/ijmeat.2011.27.35
Borch, E., Kant-Muermans, M. L., & Blixt, Y. (1996). Бактериальная порча мяса и вяленых мясных продуктов. Международный журнал пищевой микробиологии , 33 (1), 103–120. https://doi.org/10.1016/0168-1605(96)01135-X
Дас, А. К., Нанда, П. К., Дас, А., и Бисвас, С. (2019). Опасности и вопросы безопасности мяса и мясных продуктов.В Безопасность пищевых продуктов и здоровье человека . https://doi.org/10.1016/B978-0-12-816333-7.00006-0
Doulgeraki, A. I., Ercolini, D., Villani, F., & Nychas, G.-J. Э. (2012). Микробиота порчи, связанная с хранением сырого мяса в различных условиях. Международный журнал пищевой микробиологии , 157 , 130–141. https://doi.org/10.1016/j.ijfoodmicro.2012.05.020
Эллис, Д. И., и Гудакр, Р. (нет данных). Быстрое и количественное определение микробной порчи мышечной пищи: текущее состояние и будущие тенденции .
Уильям К. Фрейзер (1995) Пищевая микробиология, четвертое издание .
Гали А. Э., Дэйв Д. и Гали А. Э. (2011). Механизмы порчи и методы консервирования мяса: критический обзор. Американский журнал сельскохозяйственных и биологических наук , 6 (4), 486–510.
Юлиетто М. Ф., Сечи П., Боргони Э. и Ченчи-Гога Б. Т. (2015). Порча мяса: критический обзор пренебрежения изменением, вызванным бактериями, продуцирующими липкую слизь. Итальянский зоотехнический журнал , Vol. 14. С. 316–326. https://doi.org/10.4081/ijas.2015.4011
Джей, Дж. М. (2000). Современная пищевая микробиология Шестое издание .
Kameník, J. (нет данных). Микробиология порчи мяса: обзор . Получено с www.maso-international.cz
Луонг, Н.-Д. М., Короллер, Л., Загореч, М., Мембре, Ж.-М., и Гийу, С. (2020). микроорганизмы. Порча охлажденных свежих мясных продуктов при хранении: количественный анализ литературных данных .https://doi.org/10.3390/microorganisms8081198
МакМикин, Т.А. (1982). Микробная порча мяса. Разработки в пищевой микробиологии , (май), 1–40.
Метаксопулос, Дж., Матарагас, М., и Дрозинос, Э. Х. (2002). Микробное взаимодействие в вареных колбасных мясных продуктах в вакууме или в модифицированной атмосфере при 4oC. Журнал прикладной микробиологии , 93 (3), 363–373. https://doi.org/10.1046/j.13652672.2002.01701.x
Нючас, Г. Дж.Э. и Скандамис П. Н. (2005). Порча свежего мяса и упаковка в модифицированной атмосфере (MAP). В Повышение безопасности свежего мяса . https://doi. org/10.1533/97818456.2.461
Оладжуйигбе, О. О., Олуреми, Б. Б., и Умару, Д. Г. (2007). Бактериальная порча свежего мяса на некоторых избранных рынках Лагоса. Ife Journal of Science , 8 (2), 193–198. https://doi.org/10.4314/ijs.v8i2.32220
Олаое, О. А. (2011). MiniReview Meat: обзор его состава, биохимических изменений и связанных с ними микробных агентов.В International Food Research Journal (Vol. 18).
Олаойе, О.А., & Нтуен, И.Г. (2011). Порча и консервирование мяса: общая оценка и потенциал молочнокислых бактерий как биологических консервантов. В International Research Journal of Biotechnology (Vol. 2). Получено с http://www.interesjournals.org/IRJOB
Рахман, М. С., Салман, З., Кадим, И. Т., Мазершоу, А., Аль-Ризики, М. Х., Гуизани, Н.,… Али, А. (2005). Микробные и физико-химические характеристики вяленого мяса, обработанного разными способами. Международный журнал пищевой инженерии , 1 (2). https://doi.org/10.2202/1556-3758.1016
Rouger, A., Tresse, O., & Zagorec, M. (2017). Бактериальные загрязнители мяса птицы: источники, виды и динамика. Микроорганизмы , 5 (3), 50. https://doi.org/10.3390/microorganisms5030050
Саркания, В. К., и Бхалла, В. К. (2013). Международный журнал перспективных исследований. Android Internals , 3 (6), 143–147.
Софос, Дж. Н. (1994). Рост микробов и борьба с ним в мясе, птице и рыбе. Признаки качества и их измерение в мясе, птице и рыбных продуктах , (i), 359–403. https://doi.org/10.1007/978-1-4615-2167-9_14
Софос, Дж. Н. (2008). Вызовы безопасности мяса в 21 веке. Meat Science , 78 (1–2), 3–13. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2007.07.027
Порча мяса и мясных продуктов. (2016). Пищевая микробиология: принципы на практике , 279–295. https://doi.org/10.1002/9781119237860.ch26
Тессон, В., Федериги, М., Камминс, Э., Мота, Дж. Де О., Гийу, С., и Буэ, Г. (2020). Систематический обзор моделей количественной оценки микробного риска говядины. Международный журнал экологических исследований и общественного здравоохранения , 17 (3). https://doi.org/10.3390/ijerph27030688
Zagorec, M., & Champomier-Vergès, M. C. (2017). Микробиология и порча мяса. Lawrie’s Meat Science: Eighth Edition , 187–203.https://doi.org/10.1016/B978-0-08-100694-8.00006-6
Zwirzitz, B., Wetzels, S.U., Dixon, E. D., Stessl, B., Zaiser, A., Rabanser, I., Selberherr, E. (2020). Источники и пути передачи микробных популяций на мясоперерабатывающем предприятии. Биопленки и микробиомы Npj , 6 (1). https://doi.org/10.1038/s41522-020-0136-z.

Источники

https://www.slideshare.net/ketaki8938/spoilage-of-meat — 4%
https: // www. academia.edu/30257681/Meat_Spoilage_Mechanisms_and_Preservation_Techniques_A_Critical_Review — 3%
https://www.openveterinaryjournal.com/OVJ-2020-08-280%20H.L.%20Eshamah%20et%20al.pdf — 2%
http://ifrj.upm.edu.my/18%20(03)%202011/(4)IFRJ-2010-227.pdf — 2%
https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/9781119237860.ch26 — 2%
http://maso-international.cz/wp-content/uploads/2013/08/maso-international-2013-1-page-003-010.pdf — 1%
https: // меридиан.allenpress.com/jfp/article/49/12/1003/166311/Is-Refrigeration-Enough-to-Restrain-Foodborne — 1%
https://microbiologynote.com/normal-flora/ — 1%
https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/016816059601135X — 1%
https://www.britannica.com/technology/poultry-processing — 1%
https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/B9780128192337000173 — 1%
https://www.sciencedirect.com/topics/agricultural-and-biological-sciences/acinetobacter — 1%
https: // www. biologydiscussion.com/food-microbiology/microbial-contamination-of-meats-microbiology/66124 — <1%
https://www.coursehero.com/file/78658859/conversion-of-muscle-to-meatpptx/ — <1%
http://task4physiologicalandbehaviouralresponse.weebly.com/nervous-and-hormonal-regulation-of-body-temperature.html — <1%
https://www.azolifesciences.com/article/Microbes-in-Raw-Meat.aspx — <1%
https://www.sciencedirect.com/topics/agricultural-and-biological-sciences/lactobacillus-sakei — <1%
https: // www.academia.edu/36106998/Food_microbiology — <1%
https://meatscience.org/TheMeatWeEat/topics/meat-safety/article/2015/11/12/what-foodborne-organisms-are-associated-with-meat-and-poultry — <1%

Категории Пищевая микробиология Теги мясо, порча мяса сообщение навигации .

Автолиз мяса: Автолиз мяса - Мясо и специи. Блог технолога.

Автолиз мяса: Автолиз мяса — Мясо и специи. Блог технолога.

Автолиз мяса — Мясо и специи. Блог технолога.

Созревание и автолиз мяса — Основы переработки мяса

Созревание мяса

Глубокий автолиз

Автолитические процессы в жировой ткани мяса

Автолиз мяса — и есть главный смысл «засолки» продуктов

Автолиз мяса — Мясничество

Основные аспекты созревание мяса — FoodInside

Презентация фхоп Автолиз

Описание презентации Презентация фхоп Автолиз по слайдам

Исследование аутолитических процессов и микроструктурных изменений в мясе благородного оленя

Выдержка мяса — King Son Instrument Tech. Ко., Лтд.

Изменения в мясе после убоя

Изучение аутолитических изменений в мясе и говядине благородного оленя

Ч20

Исследование аутолитических изменений в мясе и говядине благородного оленя

Аннотация

Что, черт возьми, такое автолиз и почему меня это должно волновать?

Что такое автолиз?

Как это влияет на нас?

Питание

The Takeaway

Микробная порча мяса и мясопродуктов

Leave a comment Отменить ответ

Leave a comment
Отменить ответ